[生物通讯]阿尔茨海默氏症是最常见的痴呆症，目前全世界有约1200万人受该病困扰，预计到2050年这个数字还要翻3倍。因此为什么研究人员昼夜奋战试图了解该病的发病机理以便开发出有效疗法，也就不足为奇了。

要开发出能够预防阿尔茨海默氏症的药物，科学家必需首先了解是什么引起大脑神经元的死亡。阿尔茨海默氏症死亡病人的脑组织样本显示出大量的神经元死亡，而且出现神经原纤维缠结和淀粉斑两种畸形病理结构。

加州大学圣芭芭拉分校的科学家在7月28日期美国《国家科学院院刊》（PNAS)的网络版上描述了研究阿尔茨海默氏症的一个新方法。这项研究是该校阿尔茨海默氏症研究中心主任、Leslie Wilson教授的实验室与神经科学研究所主任Stuart Feinstein的实验室合作完成的。二人都是该校分子、细胞与发育生物学系的教员。

Wilson对微管已有广泛的研究。微管是存在于所有细胞中的长细丝，起着支持细胞的“细胞骨架”作用，许多方面与我们机体的骨骼相似。但不同于骨骼的是，微管是动力学结构，不断地生长和缩短。正确控制微管的伸长和缩短动力学是细胞执行各种任务、维持生命所必需的。在神经细胞中，一种叫做tau的蛋白是微管动力学的主要调控因子。这种蛋白在Feinstein的实验室已得到广泛研究，它也是阿尔茨海默氏症神经纤维原缠结的主要成分。

这个新模型提出，tau 蛋白正常功能的丧失会导致微管动力学异常，从而导致细胞死亡。这与已被广泛接受的神经纤维原缠结本身引起细胞死亡的模型矛盾。“神经原纤维缠结可能与细胞死亡根本无关。”Feinstein称。“它们可能只是tau蛋白功能障碍所导致的一个后果。“了解神经元死亡的确切机制至为重要，因为要开发出有效治疗阿尔茨海默氏症的药物，我们必需精确了解受到影响的分子步骤。”

虽然进行性智力退化在历史上早就有记录和描述，但对阿尔茨海默氏症的首次描述却是1906年Alois Alzheimer博士的记录。他跟踪了他的病人August D，随后的活组织切片检查揭示病人大脑出现我们现在所熟知的淀粉斑和神经原纤维缠结。（生物通编译）