生物通报道：通过对一种早期的模型进行改进，Johns Hopkins大学的研究人员已经发现了一种用两个不相关的蛋白创造出一个分子开关的新途径。这种分子开关是纳米级的“设备”，其中的一种生化成分控制着另外一个的活性。实验证明这种新开关是早前模型效率的10倍，并且这种开关是可重复利用的。这些结果公布在2004年11月的Chemistry & Biology期刊上。

这项研究是基于之前的一项由Marc Ostermeier等人进行的研究，他们证明创造出一种融合蛋白是有可能的，并且这种融合蛋白中的其中一个成分能够控制另外一个成分去执行任务。在他们较早的实验中，Ostermeier研究组将两个通常不会反应的蛋白——β-内酰胺酶和麦芽糖结合蛋白连接在一起。因为每个蛋白都有自己明确的活性因此很容易监测。研究人员通过一个“剪切－粘贴”过程将β-内酰胺酶插入到麦芽糖结合蛋白的不同位点上。在改进的新方法中，研究组将β-内酰胺酶链的两个天然末端连接起来创造出一个连续的分子环。然后，他们在将β-内酰胺酶插入麦芽糖结合蛋白上之前随机剪断这个带状物。这种称作随机环状排列（random circular permutation）的技术增加了两种将要融合的蛋白能够互相交流的可能性。因此，其中一种成分更有可能传递给另外的分子一个强大的信号。

在新发表的文章中，Johns Hopkins研究组用这种技术制造出大约27000个不同的融合蛋白。在这些蛋白中，他们分离出了一种分子开关。他们还证明这种开关能够被关闭。