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当研究这些图像时，研究人员意识到构成每种类型酶的单体（亚基）是由差异很大的氨基酸链构成的。但是它们却折叠成几乎等同结构的三维单体构型。这一发现令研究人员非常惊讶，因为每个链上的不同氨基酸具有不同的尺寸和不同的生化特征的，因此它们应该是不可能形成相同的三维结构的。

这个插曲还不至与此。接下来的分析显示，每对中的等同形状的单体能以一种新颖的方式相互结合，从而形成同一个酶的两个版本，虽然它们看起来不像，但却行使相同的功能。研究人员解释说，两种类型酶的编码基因是由一个共同的基因祖先进化而来。这个共同的基因发生进化并形成最终的II型和III酶结构，虽然外形和工作方式不同，但起到的功能却相同。

这些三维图像揭示出两种类型的泛酸激酶如何以不同的方式执行相同的任务，而且还表明金黄葡萄球菌中的II型泛酸酶在它的氨基酸链的环和扭转处有一个“洞穴”，正是这个洞让pantothenamide抗生素滑进酶的内部。但是假单胞菌的III型酶则没有这个洞，因此抗生素不能进入酶中。研究还进一步证实III型酶结构使假单胞菌对这类抗生素产生了抗药性。

另外，对这种酶的试管实验表明I型和II型酶工作时所需的矿物质与III型不同。研究还证明细菌的II型泛酸激酶与人类版本PanK2很相似。因此II型酶有助于解释PanK2的特定突变如何使这种酶瘫痪并导致神经退化疾病PKAN。这些发现将可能为开发预防或治疗这种神经疾病的新药提供重要线索。（生物通记者杨遥）

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