生物通报道：在8月18日的Molecular Cell（分子细胞）杂志上，来自美国普林斯顿大学Lewis Thomas实验室的华人科学家施一公（Yigong Shi）的研究组破译了PTPA（磷酸酪氨酸磷酸酶活化因子）的结构和作用机制。

酪氨酸磷酸酯酶活化因子（PTPA）也叫做PP2A（蛋白磷酸酯酶2A）磷酸酶活化因子。它是一种从酵母到人类都存在的保守蛋白质。在这项新的研究中，研究人员描述了人类PTPA的结构（分辨率为1.9 Å）。该结构揭示出了一个之前未知的三个亚结构域：核、lid和连接体。

结构分析发现了一种高度保守的表面“补丁”，它与三个亚结构域接壤。此外，还有一个相关的深“口袋”位于核和连接体亚结构域之间。这种保守的表面补丁和深口袋负责分别与PP2A和ATP结合。PTPA和PP2A A-C二聚体共同构成一种复合的ATP酶。PTPA与PP2A结合会导致底物特异性的巨大变化，并且会提高磷酸酪氨酸磷酸酶的活性并降低磷酸丝氨酸磷酸酶的活性。