剪裁嵌合不同蛋白获得新机械性能

【字体: 时间:2006年08月09日 来源:生物通

编辑推荐:

  温哥华)的研究小组成功地将来自两种不同蛋白分子片断组合在一起,得到一种具有新的机械性能的“子”蛋白。

  

    生物通编译:之所以我们能够运动、我们的心脏能够跳动,都需要依赖蛋白质特定的机械特性。“分子弹性”使我们的组织具有足够的强度,同时也具有弹性和可舒张性。这种蛋白作为新型高科技材料的潜力一直备受关注——天然原料经常胜过人造材料:比如蜘蛛牵丝蛋白有更高的弹性和极度的张力。最近一支来自不列颠哥伦比亚大学(加拿大,温哥华)的研究小组成功地将来自两种不同蛋白分子片断组合在一起,得到一种具有新的机械性能的“子”蛋白。

    以华人科学家李鸿斌(Hongbin Li ,生物通音译)为首的研究小组从心肌中选择两种不同的titin蛋白结构域用于研究。Titin也被称为connectin,是连接构成横纹肌(striated muscle,生物通注释)的A-段和I-段的一种巨型蛋白。titin蛋白与肌小节中的肌球蛋白和肌动蛋白连接,随着肌肉的收缩和放松而伸展和折叠,从而使肌肉具有弹性。根据肌肉类型的不同,titin蛋白的具体作用也有差异:心肌细胞中titin蛋白相比于骨骼肌中的titin蛋白伸张力小,但是赋予了心脏必要的抗血压的稳定性。

    研究人员选择两种名为I27和I32的包含titin蛋白球形结构域作为“亲代”蛋白。这两种蛋白的机械性能已知,并且结构相似,都包括A、A’、B 和 G蛋白片段。实验中研究人员相互交换编码127和132蛋白中不同蛋白片段的基因(DNA shuffling,生物通注释),得到四种不同的“子”蛋白后代:带有I32蛋白A’/G片段的I27蛋白、带有I27蛋白A’/G片段的I32蛋白、带有I32蛋白C/D/E片段的127蛋白和带有I27蛋白C/D/E片段的132蛋白。

    接下来用原子力显微镜观察所得到的四种蛋白的机械性能。蛋白链的一端结合在载体上,另一端吸附于原子力显微镜尖端。当尖端从载体逐渐脱离时,蛋白伸长、张力上升到蛋白伸张极限。以蛋白的最终力度――扩展曲线代表蛋白的机械性能。研究结果发现得到的四种蛋白各自与其“亲代”蛋白具有不同的机械性能。先前一直认为A’/G片段基因的特异重排对于维持结构域的机械稳定性至关重要,而结构域的其它部分,包括C、D和E片段的作用很小,新的研究结果证实这种观点应该得到修正了。

    李希望他们的这种蛋白质力学研究领域令人振奋的试验结果能为“剪裁”蛋白性能开启一扇新的大门。生物通记者宗敏

相关新闻
生物通微信公众号
微信
新浪微博
  • 搜索
  • 国际
  • 国内
  • 人物
  • 产业
  • 热点
  • 科普

热搜:Titin|

  • 急聘职位
  • 高薪职位

知名企业招聘

热点排行

    今日动态 | 人才市场 | 新技术专栏 | 中国科学人 | 云展台 | BioHot | 云讲堂直播 | 会展中心 | 特价专栏 | 技术快讯 | 免费试用

    版权所有 生物通

    Copyright© eBiotrade.com, All Rights Reserved

    联系信箱:

    粤ICP备09063491号