生物通综合：来自Scripps Research Institute 的Boehr与其他研究人员在《Science》杂志上发表的一篇文章显示酶在结构上的变动(fluctuation)有助于增加酶与受催化物质结合的机率，而在文章中更提出酶结构上的变动可进一歩牵涉到整个反应作用的循环机制，让酶在进行催化作用上更有效率。

长久以来科学家们都了解蛋白质并非是不可变动的固体，而是在任何瞬间都会产生结构上细微变化的弹性物质。即使是不会发生整体结构上大幅改变的蛋白质，也通常会在兆分之一秒(picosecond)的时间内使原子产生一千万分之一公分(nm)的移动。

对于酶在结构上的变化，先前经典研究认为酶结构上的变异可使尚未结合到底物的酶事先形成与底物相结合的结构，因此可以帮助酶与特定配体(ligand)互相辨认而结合。而此次Boehr与他的同事利用NMR(nuclear magnetic resonance)对酶研究的发现，让我们可以想象蛋白质在还没跟其它蛋白质结合之前，结构上的变异性不是完全随机、毫无方向可言的，反而是朝着使蛋白质更容易跟受质结合的状态前进。

此外，在Boehr等人所发表的文章中也提到酶与底物结合的同时，结构上的变异也可以帮助酶形成有利于往催化反应下一歩进行的状态。因此透过结构上的变异，酶催化作用的能量变化图或许不像以往认为的单一漏斗(funnel)的型态，而比较像是由许多个漏斗结合在一起拥有好几个低能量状态的样式。而这些连接在一起的漏斗会因为酶与底物或配体互相接合的同时而产生大小与深浅的变化。

这一研究也提出酶在较高能量的中间物状态也具有和较低能量状态下类似的结构。对这说法进一歩的验证将有助于我们对蛋白质相互作用(protein-protein interaction)的机制有更多的认识，也对于我们往后在进行药物设计上有极大的助益。 
（生物通：万纹）