生物通综合：来自贝斯以色列女执事医疗中心（Beth Israel Deaconess Medical Center，BIDMC），哈佛医学院药理学系，蒙大纳州大学，北卡罗莱纳州大学等处的研究人员利用质谱分析方法在距今160,000至600,000年的乳齿象（Mammut americanum），和距今6800万年的霸王龙（Tyrannosaurus rex）骨骼中获得了胶原蛋白序列——之前科学家认为这种物质不能保存在化石。另外来自北卡罗莱纳州大学，芝加哥大学等处的研究人员也利用用质谱仪获得了相似的分析结果，这两项研究结果公布在4月13日的《Science》杂志上。

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原文检索：
Science 13 April 2007:
Vol. 316. no. 5822, pp. 280 - 285 DOI: 10.1126/science.1137614
Protein Sequences from Mastodon and Tyrannosaurus Rex Revealed by Mass Spectrometry [Abstract]

Science 13 April 2007:
Vol. 316. no. 5822, pp. 277 - 280 DOI: 10.1126/science.1138709
Analyses of Soft Tissue from Tyrannosaurus rex Suggest the Presence of Protein [Abstract]

在古生物学研究中，一般科学家们均认为胶原蛋白之类的物质是不能保存在化石中，在第一篇研究报告中，在第二篇文章中，研究人员用质谱仪分析了一个6800万年前的霸王龙样品以及来自16万到60万年前的乳牙象的骨头。在质谱分析中，样品被分裂成其组成离子，从而被确定出其化学成分。

在第二篇文章中，研究人员发现霸王龙的一根股骨中似乎包含内部的软组织，包括骨头中的血管。因此他们用不同的技术进一步分析了这些组织，发现这些去矿物质的恐龙组织含有胶原蛋白1（collagen I），这是骨头的主要有机组分。研究人员认为这些蛋白质被保存下来的可能原因是，捣乱的自由基使它们不可逆地与其他分子结合，使蛋白质躲避了化石化的过程。

同时，研究人员也分析了霸王龙和乳牙象的样品，并将其与来自现在活着的动物的胶原蛋白数据作了比较，识别出古老胶原蛋白的一些肽序列。

这些研究成果说明用来确定这些蛋白质的方法也许有帮助揭示灭绝的和现在活着的物种之间连接的潜力。
（生物通：万纹）

附：
质谱分析获得人类蛋白相互作用大型图谱

来自加拿大多伦多Protana公司（现为Transition Therapeutics），Infochromics，以及渥太华大学（University of Ottawa）系统生物学研究院，多伦多大学等处的研究人员利用高通量质谱仪（IP-HTMS）以及免疫共沉淀技术的大规模应用，对人类细胞中338个诱饵蛋白（bait proteins）进行分析，得到了六千多对蛋白相互作用数据，为蛋白相互作用研究提供了重要的资料信息。这一研究成果公布在《Molecular Systems Biology》（Nature出版社出版的期刊之一）杂志上。

随着2000年酵母大规模蛋白质相互作用网络图谱的成功描绘，蛋白质相互作用特别是大规模蛋白质相互作用研究成为生命科学领域的又一个研究热点。蛋白-蛋白相互作用（PPI）几乎决定着所有的生物功能，因此对酵母、果蝇、线虫以及人类蛋白的大规模相互作用图谱的相继完成，不仅是对系统研究细胞内各种生命活动有着重要意义，也标志着蛋白质相互作用研究方法的不断发展和完善。

但是针对蛋白与蛋白相互作用的研究是一个繁琐的过程，这主要是因为每次蛋白相互作用的伴体都不同，目前随着现在生物技术的发展，特别是高通量技术的出现，以基因组为基础的技术能够帮助科学家们建立蛋白—蛋白，蛋白—DNA相互作用大型相互作用图谱。

在这篇文章中，研究人员利用高通量质谱仪（IP-HTMS）以及免疫共沉淀技术的大规模应用，对人类细胞中338个诱饵蛋白（bait proteins）进行了分析，得到了2371个不同蛋白之间的6486个蛋白相互作用数据。这一数据通过之前已出版的和预测的人类蛋白相互作用进行了交叉验证（cross-validated），其深入挖掘表明这是一个与人类疾病相关的新颖蛋白-蛋白相互作用有价值的数据库，而且研究人员也从中发现了许多新的蛋白相互作用以及途径相关性。