生物通报道：Workman实验室Jerry Workman博士和李冰（Bing Li，音译）博士证明多重蛋白domains的联合作用是阅读组蛋白修饰所必需的。这一发现刊登于5月18日《Science》杂志，题目为《Combined action of PHD and Chromo domains directs the Rpd3S complex to deacetylate transcribed chromatin》。

基因转录时，染色体处于开放状态，容易被错误使用。细胞用组蛋白H3的赖氨酸36甲基化区分已经转录过的染色体区。李博士说，组蛋白去乙酰化酶复合体中的两个关键蛋白domains的联合非常重要，其在转录区募集修饰过的染色质。这种特定的识别重新接通染色体，确保有效转录时基因组的完整性，维持准确的转录起始。

染色质相关复合体内，一个蛋白的紧凑构件——domains，被公认为是特定的组蛋白修饰。然而，迄今为止，这些domains是怎样将正确的蛋白复合体递送到染色体中的特定位点。

本次实验遇到的组蛋白修饰，K36甲基化，是由能够与亨廷顿 氏症相互作用的人类蛋白HYPB催化的。Workman说，我们的发现也许将来有一天可以用来设计治疗性或者防护措施，亨廷顿氏症或其它多聚谷氨酸盐相关的神经推行性疾病。

这项研究的一个有趣方面是“一个domain一种修饰”，Robb Krumlauf博士说。这些发现为研究其它人类疾病提供了参考。（生物通 小粥）