生物通报道：来自中科院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室（National Laboratory of Biomacromolecules），清华大学生物结构实验室（Laboratory of Structural Biology），辛辛那提大学医学院，俄克拉荷马州医学研究中心基地等处的研究人员获得了一种诺如病毒（Noroviruses）重组P蛋白与A型或B型人造三糖（trisaccharides）共结晶结构，从中发现了病毒受体结合模式和精确的位点，是诺如病毒研究突破性的研究进展。这一研究成果在《美国国家科学院院刊》（PNAS）杂志上。

参与这项研究的研究人员包括中科院生物物理所的饶子和院士，李雪梅（Xuemei Li，音译），辛辛那提大学医学院的蒋希（Xi Jiang，音译）等人。

原文检索：
Journal of Virology, June 2007, p. 5949-5957, Vol. 81, No. 11
0022-538X/07/$08.00+0 doi:10.1128/JVI.00219-07
Structural Basis for the Recognition of Blood Group Trisaccharides by Norovirus
[Abstract]

诺如病毒（Noroviruses）是一组杯状病毒科的病毒，以前也称之为“诺瓦克样病毒”，这种病毒会感染影响胃和肠道，引起胃肠炎或“胃肠流感”。

近期有关诺如病毒受体的研究表明不同的诺如病毒可以识别不同的人类血型抗原（histo-blood group antigens，HBGAs），以及8种结合在已被辨认的诺如病毒模式上的受体，其中诺如病毒衣壳上的P位点是直接参与了这种识别。

为了确认病毒衣壳上HBGA carbohydrates的受体结合模式和精确的位点，在这篇文章中，研究人员将一GII-4菌株诺如病毒（VA387）中的重组P蛋白与A型或B型人造三糖（trisaccharides）进行共结晶，从这一复合物晶体结构（分辨率为2.0-Å）上，研究人员发现受体结合位点位于P结构域最远的末端，形成一种广泛的氢结合网络。

而且A和B三糖的结合模式相似，常见的岩藻糖环（fucose ring）在这种相互作用中扮演了一个关键角色。P二聚体的两个启动子之间的交界面也在这种受体结合作用的形成中也起到了重要作用。
（生物通：张迪）

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