上海交大****发《Neuron》

　　

生物通报道：来自美国立卫生研究院国家神经疾病和中风研究院（the National Institute of Neurological Disorders and Stroke，生物通注），上海交通大学医学院神经学系等处的研究人员在之前研究的基础上，发现了三种SNARE结合蛋白之一：Snapin的两个重要作用，这对于研究突触小泡融合，以及融合同步化具有重要意义。这一研究成果公布在《Neuron》杂志上。

领导这一研究的是美国立卫生研究院的盛祖杭教授，其1987年于上海第二医科大学获医学硕士学位，2000年被聘为上海第二医科大学神经生物学教研室客座教授，2001年被聘为二医大长江讲座教授，二医大与美国NIH联合培养研究生计划的主要策划者和主持人。

之前盛祖杭教授发现了轴突中线粒体移动性的一个新分子机制，由于调控线粒体在轴突上锚定的机制一直以来科学家们了解得很少，因此这一研究结果的突破对于阐明神经递质释放，细胞内膜结构转运和突触可塑性等分子机制具有重要意义。这一研究成果公布在Cell杂志上。

Cell这篇文章的“主角”是syntaphilin，这是盛教授发现的三种SNARE结合蛋白之一（其它两种分别为Snapin和SNAP-29），而在最新的这篇文章中，研究人员则围绕着Snapin蛋白进行分析。

研究人员从Snapin缺陷突变小鼠上分离得到皮层神经细胞，发现Snapin能有助于突触小泡（Synaptic vesicle，SV）的同时释放。而且Snapin缺陷也会导致EPSCs出现多个peak，衰减和裂变时间增加，出现无法同步的SV融合。

另外研究人员还发现Snapin-C66A（SNAP-25和Synaptotagmin二聚体缺陷）的表达会减小RRP的大小，但对同步融合的影响比较小，这些研究成果说明Snain具有双重作用：增强SV的功能，以及调节同步SV融合。

（生物通：张迪）

附：盛祖杭

1987年于上海第二医科大学获医学硕士学位，1993年于美国宾夕法尼亚大学医学院分子生物化学和神经科学专业获博士学位，1993-1996年在美国华盛顿大学医学院药理系做博士后研究。1996年起任美国国立健康研究院（NIH)神经突触功能研究室主任，首席研究员。2000年被聘为上海第二医科大学神经生物学教研室客座教授，同年，申请到国家杰出青年基金（B类）《神经递质释放的分子机制研究》。2001年经国家教育部批准，被上海第二医科大学聘为长江讲座教授。2002年，在他的策划和主持下，上海第二医科大学与美国NIH签订了联合培养研究生计划，目前已联合培养博士生4名。

研究方向：主要研究神经递质释放的分子机制及调节，突触蛋白在神经元内的转运与定位，以及细胞内膜结构转运等有关神经细胞生物学重要领域。其实验室研究工作处于国际领先地位。

头衔：****讲座教授、海外青年学者合作研究基金获得者

E-mail: [e-mail]　 Web site: http://intra.ninds.nih.gov
 

原文摘要：

Snapin Facilitates the Synchronization of Synaptic Vesicle Fusion

Synaptic vesicle (SV) fusion is a fine-tuned process requiring a concert of fusion machineries. Using cortical neurons from snapin-deficient mice, we reveal a role for Snapin in facilitating synchronous release. In addition to reduced frequency of miniature excitatory postsynaptic currents (mini-EPSCs) and smaller release-ready vesicle pool (RRP) size, snapin deficiency results in EPSCs with multiple peaks and increased rise and decay times, reflecting desynchronized SV fusion. These defects impair both synaptic precision and efficacy during sustained neurotransmission. Transient expression of Snapin not only rescues the slowed kinetics of EPSCs, but also further accelerates the rate found in wild-type neurons. Furthermore, expression of Snapin-C66A, a dimerization-defective mutant with impaired interactions with SNAP-25 and Synaptotagmin, reduces the RRP size but exhibits less effect on synchronized fusion. Our studies provide mechanistic insights into a dual role of Snapin in enhancing the efficacy of SV priming and in fine-tuning synchronous SV fusion.