杰青女科学家09文章解析蛋白平台

【字体: 时间:2009年04月24日 来源:生物通

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  来自中科院上海生命科学研究院,上海生物信息技术研究中心的研究人员发了一个系统的蛋白质翻译后修饰数据在线分析平台-SysPTM(http://www.sysbio.ac.cn/SysPTM),这有利于对蛋白质翻译后修饰进行大规模鉴定,解决蛋白翻译后修饰数据分析问题。这一研究成果公布国际知名学术刊物Molecular and Cellular Proteomics在线版上。

  

生物通报道:来自中科院上海生命科学研究院,上海生物信息技术研究中心的研究人员发了一个系统的蛋白质翻译后修饰数据在线分析平台-SysPTM(http://www.sysbio.ac.cn/SysPTM),这有利于对蛋白质翻译后修饰进行大规模鉴定,解决蛋白翻译后修饰数据分析问题。这一研究成果公布国际知名学术刊物Molecular and Cellular Proteomics在线版上。

领导这一研究的是系统生物学重点实验室的曾嵘研究员,李亦学,以及上海生物信息技术研究中心谢鹭副研究员,其他作者还包括博士生李虹和邢晓斌。

曾嵘研究员早年毕业于湖南师范大学生物系,2000年-至今在中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所蛋白质组研究分析中心工作。2004年获得国家“杰出青年”基金,2005年1月被聘为Proteomics编委。2005年9月被选为国际人类蛋白质组组织(HUPO)理事会委员。2006年起担任 Molecular and Cell Proteomics 编委。2005年获得中国青年女科学家奖。

蛋白质翻译后修饰,是调节蛋白质生物学功能的关键步骤之一。更重要的是,在一个生物系统中,往往有多种修饰同时协同发挥作用。近年来,高灵敏度、高准确性和高通量的质谱分析实现了对蛋白质翻译后修饰的大规模鉴定,大大扩展了实验确认的蛋白质翻译后修饰种类和数量。

在这篇文章中,研究人员开发了一个系统的蛋白质翻译后修饰研究数据平台。该平台首先将分散在公共数据库和文献中的实验鉴定的多种蛋白质翻译后修饰信息整合,建立了一个目前最完整的蛋白质翻译后修饰数据库,包括了近50种修饰类型,33421个蛋白质上的117349个修饰位点。在此数据基础上,SysPTM又开发了四个在线工具(PTMBlast,PTMPathway,PTMPhylog,PTMCluster),用户可以在线分析和比较各种翻译后修饰的功能和保守性等性质。该数据库为深入分析蛋白质翻译后修饰奠定了基础,在线工具也为解析高通量蛋白质修饰数据提供了有力支持。

附:

曾嵘

研究员,研究组长,博士生导师

电话:54920170
E-mail: zr@sibs.ac.cn


个人简介:
1995年毕业于湖南师范大学生物系;2000年毕业于中科院上海生物化学研究所,获生物化学与分子生物学博士学位;2000年-至今在中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所蛋白质组研究分析中心工作,现为中心执行主任。2004年获得国家“杰出青年”基金,2005年1月被聘为Proteomics编委。2005年9月被选为国际人类蛋白质组组织(HUPO)理事会委员。2006年起担任 Molecular and Cell Proteomics 编委。2005年获得中国青年女科学家奖。

研究方向:蛋白质组学与蛋白质动态行为

研究工作:
细胞内的蛋白质的表达,修饰,空间位置和相互作用是随时间,空间和环境因素动态变化的,因此用静态的或单一条件来进行研究显然不符合生命的动态性特征。更重要的是,蛋白质在各个层次上的变化可以相互影响,进而最终影响蛋白质或蛋白质群的功能。这种蛋白质多层次的变化总称为蛋白质动态行为。可以说,蛋白质的动态行为是生命复杂性,动态性和整体性的分子基础。研究如此复杂的蛋白质动态行为首先需要高通量,定量化和整体水平的研究技术。
曾嵘研究员领导的研究组致力于发展蛋白质组研究技术和建立大规模蛋白质组研究平台。近年来,在高通量蛋白质鉴定及修饰分析,蛋白质定量,亚细胞蛋白质分析和蛋白质相互作用等蛋白质组研究方法和技术上进行探索。采用定量化研究手段研究细胞分子网络,疾病动物模型等系统中的蛋白质动态行为,并采用计算生物学手段构建蛋白质动态行为及其调控模型。目前研究的细胞模型主要为3T3L1脂肪细胞分化等系统,动物模型主要为糖尿病大鼠等系统。

原文摘要:

SysPTM - a systematic resource for proteomic research of post-translational modifications

With the rapid expansion of protein post-translational modification (PTM) research based on large-scale proteomic work, there is an increasing demand for a suitable repository to analyze PTM data. Here we present a curated, web-accessible PTM database-SysPTM. SysPTM provides a systematic and sophisticated platform for proteomic PTM research, equipped not only with a knowledge base of manually curated multi-type modification data, but also with four fully developed, in-depth data mining tools. Currently, SysPTM contains data detailing 117349 experimentally determined PTM sites on 33421 proteins involving nearly 50 PTM types, curated from public resources including five databases and four webservers and more than one hundred peer-reviewed mass spectrometry papers. Protein annotations including Pfam domains, KEGG pathways, GO functional classification, and ortholog groups are integrated into the database. Four online tools have been developed and incorporated, including: PTMBlast, to compare a user’s PTM dataset with PTM data in SysPTM; PTMPathway, to map PTM proteins to KEGG pathways; PTMPhylog, to discover potentially conserved PTM sites; and PTMCluster, to find clusters of multi-site modifications. The workflow of SysPTM was demonstrated by analyzing an in-house phosphorylation dataset identified by MS/MS. It is shown that, in SysPTM, the roles of single-type and multi-type modifications can be systematically investigated in a full biological context. SysPTM could be an important contribution to modificomics research. SysPTM is freely available at: http://www.sysbio.ac.cn/SysPTM

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