蛋白激酶:酶和分析试剂盒



    蛋白磷酸化物描述了最重要分子机制之一,通过这一机制细胞外的信号在细胞中实现其生物反应。蛋白激酶的激活是生物系统中信号转导最普遍的模式。磷酸化系统有三个基本要素,它们是:
    a、磷酸化蛋白通过磷酸化和去磷酸化改变它们的特性;
    b、蛋白激酶把来自供体(如ATP和GTP)中的磷酸基团传递给底物上丝氨酸,苏氨酸或酪氨酸残基;
    c、蛋白磷酸(酯)酶使已磷酸化的蛋白质去磷酸化,从而使特定的蛋白磷酸化系统恢复到它的基准态。

    大多数蛋白激酶不是丝胺酸/苏氨酸特异性的就是酪氨酸特异性的,当然还有一些激酶能磷酸化所有这三种带羟基的氨基酸残基。个别情况除外,一般磷酸化的结果是蛋白构象的改变。对于酶,比如激酶,构象的改变导致酶活性的改变。有时磷酸化为其他的酶或配体分子在蛋白质上创造了结合位点。许多细胞膜受体利用这一非常普遍的策略引发配体结合方面的信号事件。

    分析激酶活性的最常用方法是利用32P-γ-ATP作为供体底物进行放射活性激酶分析,这样的方法灵敏简便,结果易于定量。近年来磷酸化蛋白特异性抗体制备成功使非放射活性激酶活性检测应运而生,这一方法具有与放射活性方法相当的灵敏性。

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    AGC家族包括环核苷酸依赖性蛋白激酶(蛋白激酶A和蛋白激酶G)和脂依赖性蛋白激酶C家族。催化亚单位在图中以黑色表示。PKG包括一个cGMP结合位点(在图中以浅灰色表示)。PKC的调节功能域在图中也以浅灰色表示。图中也以阴影标示出了CaMK家族的自身调节域(Ca2+/Calmodulin的结合位点)。CMGC家族包括CDK、MAPK/ERK、和GSK-3三个家族。PTK家族包括Src家族和EGF RTK家族。N-端的肉豆蔻酰化修饰使它们可以与膜结合。SH2和SH3域在此也被标出。RTKs包括跨膜区(TM)和胞外配体结合域(在图中以表示)。图中的“其他”激酶包括MEK,Raf和TGF beta受体及LIM激酶。Raf激酶有一个Ras结合域(RBD)。TGF beta受体有一个胞外配体结合域(图中以斜线阴影表示)和TM域。LIM和PDZ域已经在LIMK中标出。

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蛋白激酶:酶

蛋白激酶:分析试剂盒

 

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