蛋白质的磷酸化和去磷酸化作用在信号转导通路中充当分子开关。包括基因表达、细胞生长及分化等多种细胞过程均由蛋白激酶和蛋白磷酸酶复杂的协同作用共同控制。这些开关中的任何一个出了故障都可能引起癌症、细胞凋亡和神经退行性疾病。因此，临床上实现对这些反应的调控成为疾病控制的一个主要治疗靶点。

蛋白激酶C（PKC）是细胞增殖、分化和凋亡过程信号转导中普遍存在的磷酯依赖型蛋白激酶。目前已报道的PKC同工酶至少有11种，各种同工酶在结构、生化特性、组织分布、亚细胞定位和底物特异性上存在差异。分为：传统型PKC（α、β1、β2、γ）、新型PKC（δ、ε、η、θ、μ）和非典型PKC（ζ、λ）。传统型PKC同工酶是Ca2+依赖型的，而新型及非典型PKC同工酶不需Ca2+激活。除ζ、λ以外的所有PKC同工酶都可被二酰甘油（DAG）激活，二酰甘油是受体介导的肌醇水解作用的产物。尽管各种PKC同工酶的不同功能和其发挥作用的具体分子机制尚不明确，但他们在细胞生长和增殖方面的作用是勿庸置疑的。PKC同工酶对细胞周期的转换具有严格的负调控或正调控，包括进或出细胞周期的G1和G2期。

PKC的催化亚基包括一个与其它蛋白激酶相似的ATP结合位点。只有PKCα、β、γ三种同工酶形式的调节亚基含有Ca2+结合位点，可与Ca2+结合。PKCα、β、γ三种同工酶的调节亚基包含两个保守区域：C1和C2，在酶活力的调节方面起着关键作用。催化结构域由高度保守的C3和C4区组成。C3区含有ATP结合序列，C4区参与底物与酶的结合。其它的PKC同工酶没有C2区，且不需Ca2+激活。

大多数PKC在非激活状态时位于细胞质中。此时调节结构域的假底物序列与催化结构域相互作用，从而阻止底物接近酶的催化位点。当某个激素或其它效应分子与膜受体结合，通过G蛋白激活磷脂酶C（PLC）或磷脂酶A2（PLA2），活化的PLC水解磷酯酰肌醇-4,5-二磷酸(PIP2)产生DAG分子和IP3。IP3引起内源性Ca2+释放，Ca2+与细胞质中的PKC结合，暴露出激酶中的磷脂结合位点。结合了Ca2+的PKC转向细胞膜，与DAG相互作用最终转化成完全激活的状态。PLA2释放的花生四烯酸分子也可激活胞质PKC。

PKC的持续激活或抑制在细胞增殖、分化和肿瘤发生中起重要作用。PKC活力的改变与不同的恶性变化密切相关。已在多种癌变细胞中发现高水平的PKC表达或PKC同工酶的不同激活作用，如乳腺癌、垂体腺瘤、甲状腺癌、白血病细胞、肺癌细胞。PKCε和β2与不受控制的细胞生长和转化密切相关。另外，有报告说在特定肿瘤细胞株及非转化肠上皮细胞中，PKC α、β1及δ的过量表达可延迟细胞生长、阻止肿瘤发生。也有报告说PKC的下调作用在多数结肠癌、肠癌早期发生中发现。因此，任何涉及PKC同工酶的突变都可能引起细胞功能的混乱，从而更易导致肿瘤发生。

抑制蛋白激酶C活性是研究PKC在细胞代谢和肿瘤发生中作用的一种常见手段。在特定抑制剂作用下，PKC的调节结构域和催化结构域的功能受药物干扰。现已设计出几种创新的PKC抑制剂，可特异性抑制PKC的调节结构域或催化结构域。而已报道的其它多种抑制剂缺乏特异性，可能同时抑制其他种类蛋白激酶。

Toullec等人报道了一个PKC抑制剂的新家族：Bisindolylmaleimides，其结构与staurosporine相似，但对于抑制PKC有更高特异性。此家族的各种抑制剂的抑制常数有微小差别，对于PKC同工酶具有相似的抑制能力，而不会明显影响已研究过的任何酪氨酸激酶。Bisindolylmaleimides和staurosporine结构上的相似性暗示着Bisindolylmaleimides对PKC的抑制作用，涉及PKC催化结构域的ATP结合位点。Bisindolylmaleimides是研究细胞分化、细胞代谢信号机制的极有用工具，并可用于研究PKC、staurosporine相似物及其它相关抑制剂的结构、活性之间的关系。

PKC抑制剂，如Tamoxifen和Safingol，现正应用于乳癌治疗中。近来也开始考虑能与PKC催化结构域的半胱氨酸残基作用从而抑制PKC活性的抗氧化剂的可能治疗作用。由于PKC参与细胞凋亡的调节，所以发展特别针对PKC的药物也是另外一种途径。只用PKC抑制剂处理细胞，其研究结果显示PKC的活性防止细胞凋亡。PKC对于细胞凋亡的作用，究竟是正调控还是负调控？这个问题仍然具有争议，需要进一步的研究确认。