生物通报道：一项发表在6月27日的Journal of Biology上的研究挑战了人们对mRNA转录成蛋白质的经典理解。这项新研究揭示出EF-G（便利tRNA在细菌中的易位的GTP酶）进入到结合了一种与先前认为的鸟嘌呤核苷（GTP）不同的核苷（GDP）的核糖体中。这种核糖体本身就好像是鸟嘌呤核苷交换因子，而不是先前假设的、未经证实的一些因子。这些发现质疑了RNA易位的经典模型。

根据教科书上的模型，EF-G通过将GTP带入核糖体并将其水解成GDP，从而为翻译过程中的易位提供所需能量。

瑞典乌普萨拉大学的Andrei Zavialov、Vasili Hauryliuk 和Måns Ehrenberg首次进行了一种重要的纯化步骤，以确保他们的GTP没有受到GDP的污染。接着，他们检测了EF-G对GTP和GDP的亲和力。他们的结果强有力地表明EF-G在细胞质中与GDP结合并且其与前易位复合体（由核糖体、tRNA和mRNA链构成）结合形成一种EF-G-GDP复合体。然后，核糖体本身似乎能充当一种GTP交换因子将GDP换成GTP，从而导致核糖体结构的变化。这会触发mRNA的局部易位（在GTP水解后完成）。

这些结果表明核糖体起到了一种前所未知的双重作用：鸟嘌呤核苷交换因子和GTP酶活化蛋白。之后，EF-G与GDP结合在一起从核糖体上脱落下来，并为其他核糖体的再次利用做准备。