生物通报道：来自普林斯顿大学Lewis Thomas实验室（Lewis Thomas Laboratory）分子生物学系，以及爱荷华州州立大学Carver医学院（Carver College of Medicine）的研究人员报告了蛋白修饰重要元件：蛋白磷酸酶2A（Protein Phosphatase 2A，PP2A）全酶（holoenzyme）的结晶结构，惊讶的发现PP2A的一调控亚基的另一功能，这对于理解PP2A的功能和调控提出了重要的分支，这一研究成果公布在最新出版（12月15日）《Cell》杂志上。

领导这一研究的是普林斯顿大学的华裔教授施一公(Yigong Shi)，这位年轻的教授被誉为华人结构生物发细胞论文最多的教授，曾荣获过全球生物蛋白研究学会(The Protein Society)颁发鄂文西格青年研究家奖(Irving Sigal Young Investigator Award)等著名奖项。

原文检索：
Cell, Vol 127, 1239-1251, 15 December 2006
Structure of the Protein Phosphatase 2A Holoenzyme [Abstract]

蛋白磷酸酶2A(protein phosphatase 2A, PP2A)是主要的丝／苏氨酸磷蛋白磷酸酶，是一种从酵母到人类都存在的保守蛋白质。它是一种多功能性酶，底物为众多体内的转录因子和蛋白激酶，目前在酵母，果蝇和小鼠等生物学模型的研究中已经发现PP2A在细胞周期调控，形态以及发育中的作用，同时它又在信号转导的级联反应中与其他磷酸化酶和激酶相互作用，构成调节大分子调控下游信号的转导，也可以通过可逆性磷酸化使已磷酸化激活的蛋白质脱磷酸，在信号传导中承担负性调节的作用。

这种蛋白全酶由一个催化亚基和两个调节亚基构成——催化亚基活性主要由转录后水平磷酸化和甲基化的状态调控。其中异二聚体（heterodimeric）中心酶由一个支架蛋白亚基（scaffolding subunit）、一个催化蛋白亚基组成和一个可变调控亚基组成，在这篇文章中，研究人员报告了包括调控亚基B′/B56/PR61在内的PP2A全酶的结晶结构，并且惊讶地发现B′/B56/PR61亚基具有HEAT-like重复结构（huntingtin-elongation-A subunit-TOR-like）与其支架蛋白亚基结构相似。

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