微管蛋白（tubulins）是微管的基本结构，它们聚集在一起形成原纤维（protofilaments），几股原纤维在一起形成一个大的微管蛋白片层。研究人员观察酵母中这些微管蛋白片层组装为微管的方式，发现一种关键蛋白——Mal3p。电镜实验发现Mal3p与微管seam相结合，将微管蛋白片层的两边连接起来形成一个管道。Mal3p蛋白沿seam排列成为一条直线，“焊接”微管，在微管薄弱位点稳定微管。“这是首次发现一种与微管seam特异结合的蛋白，”EMBL研究小组前任带头人 Andreas Hoenger说，“ seam的功能现在仍然未知，其一度被认为是微管网架（microtubule lattice）临时的、不相关的部分。我们的实验证明它是调节微管稳定性的中心位点。”

没有Mal3p，微管会变得不稳定，容易解开，Mal3p是微管行为的关键调节者。细胞可以通过控制Mal3p的有无，快速改变微管的收缩状态，这对于快速的灵活的细胞运输非常重要。Mal3p沿微管seam的定位非常关键，因为在微管seam，Mal3p可以在不妨碍沿微丝的动力蛋白运输的情况下提供稳定性。除了稳定功能，Mal3p在运输过程中还发挥更积极的作用。

EMBL研究小组领导人 Damian Brunner说：“动力蛋白通过与微管蛋白直接接触，沿微管移动。沿它们运动的载体如同高速公路上的货车。沿seam的一连串Mal3p提供了微丝上的另一条候选轨道，沿这条轨道，特异的动力蛋白可以运动，如同与高速公路并行的铁路。这种双系统使运输更加多样化，更加有效。”
在酵母研究中得到的关于细胞运输和微管稳定性的新发现，有助于揭示其在人类中的相似过程。Mal3p在进化过程中相当保守，人类结肠癌或神经退行性疾病等都与Mal3p有关。（生物通记者 子元）