生物通报道：分子伴侣（伴体蛋白）是指一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，由于其在帮助蛋白折叠方面的重要作用，因此与蛋白质的不正确折叠引起的疾病密切相关，也由此成为了目前研究的热点。来自英国Chester Beatty实验室癌症研究中心结构生物学部（Section of Structural Biology, Institute of Cancer Research）的研究人员首次确定了Hsp90这种重要的分子伴侣的结构，并从结构上获得了Hsp90的工作方式以及功能作用的相关资料，这一研究成果公布在4月20日Nature杂志上。
热休克蛋白（Heat Shock Protein,HSP）家族根据分子量包括small HSPs(HSP25,HSP27,HSP28家族)、HSP40，HSP60，HSP70， HSP90和HSP110，这类蛋白参与多种生物学功能，比如恢复和维护细胞正常功能，防止蛋白质聚合和结构破坏，HSP的分析检测可作为监测细胞应激状态和自身平衡稳定的生物学指标和用于细胞保护性药物的开发等方方面面。其中Hsp90，即热休克蛋白，是一种胞质中大量存在的高度保守的同型二聚体分子伴侣，在细胞内具有重要的生理功能，比如Hsp90可以引发癌蛋白表达等。
但是这种蛋白的生化特点至今了解的较少，Maruf M. U. Ali等人通过确定Hsp90二聚物的结构，发现这个二聚物存在于由ATP和一个称为p23/Sba1的蛋白的共分子伴侣（co-chaperone）形成的复合物中，由此得知分子伴侣与ATP结合在一起是怎样周期工作的，以及Hsp90是如何通过构象变化行使功能的。（生物通记者：万纹）
原文：
Nature 440, 1013-1017 (20 April 2006)
Crystal structure of an Hsp90–nucleotide–p23/Sba1 closed chaperone complex
[Abstract]
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