一种控制E. coli饥饿反应的蛋白

生物通报道：Purdue大学研究人员通过研究控制E. coli.饥饿反应的蛋白的结构，为抗生素治疗疾病作用研究开启了一扇新的大门。

　　

生物通报道：Sanders说正常情况下，处于营养匮乏环境中的细菌，其繁殖能力受到限制。并且这种蛋白引人瞩目的关键在于其高进攻性（highly processive），在其诱发的化学反应中，蛋白与反应底物结合，在聚集到所有的底物之前底物一直处于稳定状态。

 

Sanders利用X射线结晶学研究了E. coli 的exopolyphosphatase结构，发现此蛋白获得其高进攻性的独特机制。“在exopolyphosphatase上有一罕见的小孔，能够用于解释其高进攻性的原因。这个小孔能够提供化学键以外的对底物的绑定作用。一旦蛋白与底物结合，便不会在酶反应结束之前与底物分开。”

（exopolyphosphatase表面结构模式图）

 Sanders等首次利用动画从底物的角度显示酶反应过程。观察者仿佛被引领从蛋白的一端到达另一端。“这是第一次显示这类反应过程，完美地展现了酶反应的物理过程。”

 

Sanders对蛋白的结构也进行了研究，发现其属于ASKHA (Acetate and Sugar Kinases, Hsp70, Actin)超家族。了解蛋白所属的家族有助于研究人员利用已知的家族中其它成员的知识更好地对目的蛋白进行研究，也有助于将研究得到的新成果用于家族中其它成员的研究中。

 

“基础性研究是带动技术发展(如抗生素)利用的发动机，下一步研究的重点是寻找此蛋白的抑制物及其在其它细菌中的使用情况。”

 

研究受到美国国立卫生研究院、David and Lucille Packard基金会等的支持和赞助。（生物通记者 子元）

（关于exopolyphosphatase与抗生素研究的具体内容请参考《对新的抗生素靶标拭目以待）