生物通报道：来自北京大学生命科学学院、蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室（National Laboratory of Protein Engineering and Plant Genetic Engineering），美国阿拉巴马州大学微生物学系的研究人员得到了一种NADP(H)感应蛋白的结晶结构，并发现了一种只对NADP(H)水平的巨大变化敏感的新调控机制。这一研究成果公布在《美国国家科学院院刊》（PNAS）在线版上。

这一研究的通讯作者是来自北京大学生命科学学院的长江特聘教授(讲座) 罗明教授，以及北京大学生命科学院生物化学及分子生物学系副教授郑晓峰博士（简介见后）。

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Published online before print May 11, 2007
Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 10.1073/pnas.0700480104
Restructuring of the dinucleotide-binding fold in an NADP(H) sensor protein 
[Abstract]

NAD（烟酰胺腺嘌吟二核苷酸）和NADP（烟酰胺腺嘌吟二核苷磷酸）是最早知道的辅酶，与脱辅基酶蛋白（apoenzyme）结合，可形成很多的脱氢酶。广泛地参于糖、脂肪、蛋白质及其他物质的代谢，进行氧化还原反应，成为来自基质的电子传递体。

一直以来，大家都知道NAD(P)在细胞中是作为一种关键的能量携带分子起作用，然而近期的数据表明NAD(P)在细胞功能调控方面也扮演着重要的信号角色。

在这篇文章中，研究人员分析了一种之前功能未知的人类蛋白：HSCARG的晶体结构（2.4-Å分辨率），这一结构揭示HSCARG可以形成一种不对称的二聚物，其中的一个亚基会被一个NADP分子占据，而另一个空置。研究人员通过重构NAD(P）结合Rossmann fold发现HSCARG在细胞中NADP(H)处于正常水平的时候是呈现出休眠的状态，而当NADP(H)水平到达一个极限，HSCARG的重构就会导致其调控功能的启动。

进一步免疫荧光成像（Immunofluorescent imaging）研究表明了HSCARG的重新分配：从休眠状态的与中间纤维（intermediate filaments）相连接改变成在细胞核和细胞质成分散状。因此研究人员认为这一HSCARG在NADP（H）结合位点的结构变化也许是一种新的调控机制，这种调控机制只对NADP(H)水平的巨大变化敏感。
（生物通：张迪）

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