生物通报道：泛素化（ubiquitination）是细胞调节蛋白功能和控制信号传递的一个重要过程，是泛素（ubiquitin）或Nedd8、小分子泛素样修饰体 (Small ubiquitin-like modifier-1，SUMO)等泛素样蛋白（ubiquitin-like proteins ，UBLs）对蛋白的修饰。

泛素化的过程大致是：首先泛素活化酶E1修饰泛素（或一个UBL），随即将泛素（或UBL）转移到E2交联酶（E2-conjugating enzyme），这个过程被称作charging。E2与E3连接酶一起将泛素转移到靶蛋白。

现在人们普遍认为，只是E1酶负责通过UBL scharging E2，人类的E1被称为Ube1。最近，哈佛大学医学院J. Jin等人进行了一次人类基因组筛选，寻找编码含有E1特征基序的蛋白的基因，鉴别出之前未引起重视的蛋白Uba6。

Uba6与Ube1有40％的同一性，且脊椎动物和海葵中都有Uba6的orthologs （具有共同祖先、垂直传递下来，且在不同物种中编码具有"相同功能"的蛋白质），但在真菌和植物中未曾发现。Western blot分析结果显示，Uba6与Uba1一样，在多种人类组织和细胞中普遍存在。体外实验中，重组Uba6和UBLs的谷胱甘肽融合蛋白证明Uba6和Uba1有相似的泛素活化特征，但不会激活其它UBLs。研究人员用抗原标记的Uba6感染293T细胞，用Western blot和质谱法分析溶解产物，结果Uba6只结合泛素，不结合其它UBLs。

研究人员接来下筛选一组重组的E2交联酶，检测它们在体外被Uba1或Uba6s charging的能力，发现一种之前未曾关注的只能够被Uba6s  charg 的 E2（Use1）。用Uba1或者Uba6特异的siRNA处理HeLa细胞，Western blot分析HeLa细胞的溶解液，证实了上述结论。

总之，这些数据证明存在未知的非Ube1依赖性的泛素活化机制和Use1样的E2交联酶的scharging机制。虽然Ube1和Ube6在许多组织中共表达（尽管Uba1比Uba6含量丰富），这两种酶可能同时发挥作用或者依次影响不同的信号传递途径。（生物通 小粥）

原文：
J. Jin, X. Li, S. P. Gygi, J. W. Harper, Dual E1 activation systems for ubiquitin differentially regulate E2 enzyme charging. Nature 447, 1135-1138 (2007). [PubMed]