院士增选第二批入选者最新文章

　　

生物通报道：8月份中科院公布了2009年院士增选初步候选人名单，选出初步候选人145位，其中生命科学和医学学部30位，这些研究人员近期都获得了一些重要的研究成果。

孔祥银
44
医学分子遗传学
中国科学院上海生命科学研究院、上海交通大学

Dosage compensation on the active X chromosome minimizes transcriptional noise of X-linked genes in mammals

传统理论认为单拷贝表达基因的转录噪音（转录本丰度的变异）通常比双拷贝表达的基因高。在哺乳动物，雄性和雌性都仅有一条X染色体表达， 这种状况会不会造成X染色体转录噪音比常染色体高？ 同时， 雌性里失活的X染色体上一些基因会逃脱失活， 这会不会也为X染色体表达带来更大的变异？同时基因组内还存在一些单拷贝表达的常染色基因， 它们也会不会有较高的表达噪音？

中科院上海生命科学研究院上海交通大学医学院健康科学研究所分子遗传实验室殷善叶博士等，在孔祥银研究员的指导下，与巴斯大学Hurst教授合作，通过整合大规模芯片数据和生物信息学分析，发现X染色体基因表达噪音并不比常染色体高；而常染色单拷贝表达的基因的确具有较高的噪音。逃脱失活并不会为这些X染色体基因带来更高的表达丰度或表达噪音。 他们进一步发现基因表达丰度是决定表达噪音的重要因素；升高表达水平能降低基因的表达噪音。

X染色体通过剂量补偿机制，达到和常染色体相似的基因表达丰度。该工作首次发现了X染色体不仅基因表达剂量存在补偿， 其表达噪音也得到了 “补偿”；并提出单拷贝的X染色体基因表达剂量补偿在一定程度上是为了降低其有害的基因表达噪音。这一研究结果在线发表在2009年的《Genome Biology》杂志上。该项工作得到了国家科技部、国家自然科学基金委和中科院项目的支持。
 

马 兰（女）
50
神经生物学、分子药理学
复旦大学

Kinase activity-independent regulation of cyclin pathway by GRK2 is essential for zebrafish early development

G蛋白偶联受体（G Protein-coupled receptor，GPCR）激酶（GRKs）属丝氨酸/酪氨酸. 蛋白激酶家族，其亚型广泛存在于各种组织，能特异地使活化的G蛋白偶联受体(GPCR)发生磷酸化及脱敏化, 从而终止后者介导的信号转导通路.

在本研究中，马兰教授等人主要解析GRKs在斑马鱼的胚胎发育过程中的作用。这项研究结果表明，在斑马鱼胚胎的早期发育过程中，GRK2的调节起十分重要的作用。详细的解析了GRK2对斑马鱼胚胎发育的调节机制。

朱学良
46
细胞生物学
中国科学院上海生命科学研究院

Nudel and FAK as antagonizing strength modulators of nascent adhesions through paxillin

朱学良等人发现蛋白质Nudel和粘着斑激酶（FAK）通过与Paxillin发生竞争性结合，以相反的方式调节细胞的新生粘附位点（nascent adhesion）的强度，这一研究成果公布在5月26日出版的《科学公共图书馆•生物学》(PLoS Biology)杂志上。

研究发现Nudel能与Paxillin直接结合，且二者被富集在细胞前缘伸展活跃的区域并发生共定位，但Nudel在成熟的粘附结构中则不存在。人为加强Nudel与Paxillin的相互作用能够增强粘附结构的强度，而抑制Nudel表达则降低新生粘附位点的生成率，导致细胞边缘的坍缩。进一步研究发现，Nudel与Paxillin之间的相互作用可被FAK通过竞争性结合Paxillin而阻断。FAK发挥这种作用需要打开其闭锁的自抑制分子结构，而不依赖于其激酶活性。而且，在细胞内过度表达FAK的Paxillin结合区也会导致细胞边缘的坍缩。这些结果揭示了细胞迁移中的一种新的分子机制：Nudel在细胞运动前沿结合Paxillin，从而选择性地增强整合素介导的新生粘附位点的强度以利于前缘的伸展；而在粘着斑中FAK与Paxillin的结合使单位粘附结构的粘附强度下降，从而有利于细胞尾部的收缩。

张明杰
42
结构生物学
香港科技大学

Myosin VI Undergoes Cargo-Mediated Dimerization

MyosinⅥ是人体细胞内的一种运输蛋白，具有可双向运输的特点，因其这一点，MyosinⅥ具有特别重要的意义。一旦运输蛋白出现错误的运行方式，就可能导致细胞发生突变，整个细胞乃至生命体的机能都将受到破坏。然而，MyosinⅥ的运作机制却一直没有被破解，张明杰教授研究团队历经8年，终于破解了这一难题。

有关研究于8年前已开展，但头3年进展不大，至04年组织新团队后，经过余聪等人进行了超过1万次的实验后，终于通过将“机动蛋白6”放在透明晶体内培养的方法，于显微镜中观察到它的具体结构，从而摸索出整个运动模式。

张明杰对在接受文汇报采访时表示：，“机动蛋白6”的运作模式，是由其承载的蛋白质的用途所决定，“有的蛋白质需要运送至细胞的另一处，便会促使‘机动蛋白6’长出两条‘腿’，将蛋白质稳妥地护送至目的地；有的蛋白质是‘机动蛋白’正停留的地点使用，那么后者就毋须长出‘腿’了。”张明杰指出，能否将蛋白质输送至目的地，是决定细胞能否正常工作的前提，若运输失败便会令细胞生成变化，有可能导致遗传性失明、失聪，甚至癌症等不同病变。