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一篇Cell文章因学术不端撤稿
【字体: 大 中 小 】 时间:2013年02月25日 来源:生物通
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麻省理工学院的一名副教授因合著者“伪造或捏造数据”,撤回了其2010年发表在Cell杂志上的,一篇关于在神经元突触中研究蛋白质互作新方法的论文。Cell杂志于2月14日发布了相关撤稿通知。
生物通报道 麻省理工学院的一名副教授因合著者“伪造或捏造数据”,撤回了其2010年发表在Cell杂志上的,一篇关于在神经元突触中研究蛋白质互作新方法的论文。Cell杂志于2月14日发布了相关撤稿通知。
麻省理工学院的副教授Alice Y. Ting和她的前博士后Amar Thyagarajan共同撰写了该论文。在这篇文章中,她们描述了在活体神经元突触中显像蛋白质互作的一种新方法。然而,麻省理工学院内部调查发现Thyagarajan在这篇报告中“伪造或捏造了数据”,并认为他“对这一科研学术不端行为负有完全责任”。由于该论文发表于2010年,根据Google学术搜索已有20篇论文引用了该文章。
在论文中描述的是一种被称作为BLINC(生物素标记细胞间接触)的新方法,由于其相比之前的方法更为敏感,可以显像活体神经元中的蛋白质互作,因而引起了一些关注。这一方法是将表达的生物素连接酶连接到突触前细胞中的蛋白质neurexin上,将一种受体肽连接到对侧神经元的蛋白质neuroligin上。当加入biotin和ATP时,生物素连接酶将biotin与neuroligin上的受体肽相连接,使得能够用一种生物素吸引的荧光标记检测相互作用。
论文发表之时,似乎并没有什么可疑之处:“因为我听说过Alice一项极好的蛋白质标记技术,我认为BLINC只是该技术的一个扩展延伸,”日本Riken脑科学研究所实验室主任Atsushi Miyawaki说。Miyawaki曾在2010年的Nature Chemical Biology杂志上为这篇论文撰写了一篇新闻和观点(News and Views)文章。
根据撤稿通知,当Ting自己的实验室无法重复出发表的结果时问题就出现了。在她将自身的担忧告知麻省理工学院后,该机构展开了一次独立调查,发现Thyagarajan通过伪造或捏造论文中的数据,发生了科研不端行为。因此,Ting在没有征得Thyagarajan签名的情况下撤回了这篇论文。
当被问及撤稿事件时,Ting表示:“请注意我们发表的新论文,其描述了BLINC方法的技术方面。”
Ting所指的论文发表在今年2月14日的《PLoS One》期刊上。在这篇新论文中,Ting和同事们(Thyagarajan被排除在外),报告了她们BLINC方案的故障排除方法。她们发现受体蛋白和生物素连接酶的构建存在缺陷。因此,研究小组替换了启动子,优化了这一设计,使得基因能够在更长的时间内表达。
然而即便在进行这些改良后,BLINC仍然无法在神经元中发挥作用。图像表明生物素连接酶- neurexin融合蛋白似乎还停留在细胞体,而没有移动到突触处,因此,研究小组将这一生物素连接酶连接到了另一种不同亚型的neurexin上,它使得蛋白质能够到达神经元突触端。
最后,BLINC标记技术能够在神经中起作用,但还不够强大。于是,研究小组开发了一种名为互作依赖性酶介导探针掺合法(interaction-dependent probe incorporation mediated by enzymes,,ID-PRIME)的新技术,使得能够更强有力更局部进行标记,在信号读取上相比于BLINC更通用。
Thyagarajan不再在麻省理工学院Ting实验室工作,尽管他已被聘为波士顿Clark+Elbing LLP知识产权法的技术专家,目前他的名字已从该公司的网站上删除。
(生物通:何嫱)
生物通推荐相关文献:
1. Thyagarajan, A., and A. Y. Ting. 2013. Retraction notice to: Imaging Activity-Dependent regulation of Neurexin-Neuroligin interactions using trans-Synaptic enzymatic biotinylation. Cell 152(4).
2. Thyagarajan, A., and A. Y. Ting. 2010. Imaging activity-dependent regulation of neurexin-neuroligin interactions using trans-synaptic enzymatic biotinylation. Cell 143(3):456-469.
3. Liu, D. S., K. H. Loh, S. S. Lam, K. A. White, and A. Y. Ting. 2013. Imaging Trans-Cellular Neurexin-Neuroligin interactions by enzymatic probe ligation. PLoS ONE 8(2):e52823+.