浙江大学,清华大学发表Nature Structural & Molecular Biology文章

【字体: www.ebiotrade.com 时间:2017年1月11日 来源:生物通

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  来自浙江大学生命科学研究院,清华大学的研究人员报道了两个前所未有的GspD通道冷冻电镜结构,为理解胰泌素超家族,以及II类分泌系统底物运输的机制提供了一个结构基础。

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生物通报道:来自浙江大学生命科学研究院,清华大学的研究人员报道了两个前所未有的GspD通道冷冻电镜结构,为理解胰泌素超家族,以及II类分泌系统底物运输的机制提供了一个结构基础。这一研究成果公布在1月9日的Nature Structural & Molecular Biology杂志上。

在革兰氏阴性细菌中已发现四种蛋白质分泌途径,称为I、II、III、IV型分泌机制,其中II类分泌系统的胰泌素(Secretin)又称促胰液素,是第一种被发现的激素,即由十二指肠粘膜S细胞和分散在空肠(主要是上端)的S细胞释放的消化道激素,这种激素主要作用是刺激胰脏外分泌腺分泌水和碳酸氢钠,刺激胆汁分泌,抑制胃泌素释放和胃酸分泌,以及抑制胃肠蠕动,并延缓胃液和固体食物的排空。

胰泌素GspD能在革兰氏阴性细菌中形成穿过外膜的通道,将底物从细胞周质运输到细胞外环境去。然而目前这种GspD通道的原子分辨率结构尚不清楚,这阻碍了II类分泌系统的进一步研究。为此在这篇文章中,研究人员报道了两个GspD通道(〜1 MDa)的冷冻电镜结构,分辨率约为3Å,这两个GspD通道分别来自大肠杆菌K12和霍乱弧菌。

通过分析这些结构,研究人员发现了一个十五聚体通道结构,构成了GspD N结构域的三个环状结构,形成周质通道。胰泌素结构域组成了一种新的双β-桶通道结构,每个“桶”中至少有60个β-链,并通过S结构域维持稳定。外膜通道则由富含β链的门控密封,由此研究人员在捕获的开放结构基础上提出了一个详细的开门机制。

总体来说,这一结构为理解胰泌素超家族,以及II类分泌系统底物运输的机制提供了一个结构基础。

生物通:张迪)

作者简介:

李雪明(Xueming Li)

研究员

1998-2002年 北京科技大学 材料物理系 学士

2002-2005年 北京科技大学 材料物理与化学系 硕士

2005-2009年 中科院物理研究所 凝聚态物理 博士

2009-2013年 加州大学旧金山分校 博士后

2014年至今 清华大学生命科学学院 研究员

主要科研领域与方向:

主要从事冷冻电子显微学理论和方法研究,着重于开发和利用最新的电子显微学技术,以提高冷冻电子显微学三维重构的分辨率到原子水平;同时致力于将电子显微学应用到结构生物学研究中去,以解决与结构相关的重要生物学问题。

朱永群(Yongqun Zhu)

浙江大学生命科学研究院教授、博士生导师
国家自然科学基金委重点项目负责人

英国皇家学会牛顿高级学者

国家基金委优秀青年科学基金获得者
浙江省杰出青年科学基金获得者

教育背景
1998年-2002年 南开大学 生物物理学 学士
2002年-2007年 中国科学院生物物理研究所 生物化学与分子生物学 博士 导师:王大成 院士

工作背景
2007年-2010年 北京生命科学研究所 博士后 导师:邵峰 院士
2010年-2012年 美国霍华德-休斯医学研究所 访问学者 合作导师:Nikola Pavletich 院士
2012年-至今 浙江大学生命科学研究院教授,研究员,博士生导师

学术奖项
2015年 国家自然科学基金委重点项目负责人
2014年 英国皇家学会牛顿高级学者
2013年 国家自然科学基金委优秀青年科学基金获得者
2012年 浙江省杰出青年科学基金获得者
2007年 中国科学院“优秀博士毕业生”
2006年 中国科学院“院长优秀奖学金

原文摘要:

Structural insights into the secretin translocation channel in the type II secretion system

The secretin GspD of the type II secretion system (T2SS) forms a channel across the outer membrane in Gram-negative bacteria to transport substrates from the periplasm to the extracellular milieu. The lack of an atomic-resolution structure of the GspD channel hinders the investigation of substrate translocation mechanism of T2SS. Here we report cryo-EM structures of two GspD channels (~1 MDa), from Escherichia coli K12 and Vibrio cholerae, at ~3 Å resolution. The structures reveal a pentadecameric channel architecture, wherein three rings of GspD N domains form the periplasmic channel. The secretin domain constitutes a novel double β-barrel channel, with at least 60 β-strands in each barrel, and is stabilized by S domains. The outer membrane channel is sealed by β-strand-enriched gates. On the basis of the partially open state captured, we proposed a detailed gate-opening mechanism. Our structures provide a structural basis for understanding the secretin superfamily and the mechanism of substrate translocation in T2SS.

(http://www.ebiotrade.com/)
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