福建师范大学欧阳松应教授中美联合攻关研究成果在《Nature》上发表

研究发现了致病性嗜肺军团菌（Legionella pneumophila）效应蛋白SidJ可以被宿主体内的一个钙调蛋白CaM结合并激活，进而通过谷氨酸化修饰（Glutamylation）抑制SidE家族泛素连接酶活性的分子机理。

　　

福建师范大学生命科学学院、南方生物医学研究中心欧阳松应教授课题组在病原体与宿主相互作用机制方面取得新进展，研究成果以《Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent  glutamylase》为题（DOI: 10.1038/s41586-019-1439-1），发表在《Nature》主刊（影响因子：43.07）。

在这篇文章中，研究人员发现了致病性嗜肺军团菌（Legionella pneumophila）效应蛋白SidJ可以被宿主体内的一个钙调蛋白CaM结合并激活，进而通过谷氨酸化修饰（Glutamylation）抑制SidE家族泛素连接酶活性的分子机理。

这一研究工作详细解析了致病性嗜肺军团菌效应蛋白SidJ调控SidE酶活性的分子机制，为探讨谷氨酸修饰酶（glutamylase）的催化机制提供了新的体系，也为临床治疗嗜肺军团菌感染的药物开发提供了新靶点。

该工作由美国普渡大学罗招庆教授课题组和福建师范大学欧阳松应教授课题组合作完成的，罗招庆教授和欧阳松应教授为该文的共同通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金和福建师范大学的经费资助，上海同步辐射光源（SSRF）BL-17U1对该研究提供了重要的技术支持。

原文标题：

Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent  glutamylase

https://www.nature.com/articles/s41586-019-1439-1