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为解决趋化因子与趋化因子受体结合的混杂性分子机制不明问题，研究人员开展 C-X-C 趋化因子与 CXCR2 相关研究，得出其结合特征、结构等结果，为开发治疗性分子提供依据，推荐一读。
亮点
- 趋化因子 C-X-C 在趋化因子受体 CXCRs 上的混杂性和选择性的全球特征
- 趋化因子受体 2（CXCR2）与趋化因子和 G 蛋白复合物的冷冻电镜结构
- 趋化因子和 CXCR2 中不同的结构基序表明存在结构模拟现象
- 基于结构的实验揭示了趋化因子混杂性的分子基础
摘要
天然激动剂对其同源受体的选择性是 G 蛋白偶联受体（GPCRs）的一个标志；然而，这种选择性在趋化因子受体上往往会失效。趋化因子通常会与趋化因子受体发生混杂性结合，但其潜在的分子决定因素在很大程度上仍不明确。在此，我们进行了一项全面的转导偶联分析，在每一种 C-X-C 型趋化因子受体上测试所有已知的 C-X-C 趋化因子，以生成该系统中编码的选择性和混杂性的全球特征。以此为线索，我们确定了最具混杂性的受体 ——C-X-C 趋化因子受体 2（CXCR2）与几种趋化因子复合物的冷冻电镜（cryo-EM）结构。这些结构快照阐明了配体 - 受体相互作用的细节，包括结构基序，我们通过诱变和功能实验对这些基序进行了验证。我们还观察到，大多数趋化因子以二聚体形式结合在 CXCR2 上，而趋化因子 CXCL6 则以单体形式结合。总之，我们的研究结果为趋化因子在 CXCR2 上的混杂性提供了分子基础，这可能对开发治疗性分子具有潜在意义。
图形摘要
（此处原文仅提供了图片链接相关信息，未对图片内容进行文字描述，故无法准确翻译这部分内容，若有关于图片内容的补充说明，可进一步完善翻译。）
