古老海绵生物聚合物spongin中发现哺乳动物胶原蛋白I和III的进化奥秘

编辑推荐：本研究破解了困扰科学界350年的海绵骨骼核心成分之谜，通过多组学联用技术证实spongin主要由胶原蛋白I/III构成，并首次发现卤化二/三酪氨酸交联剂，为理解后生动物细胞外基质演化及仿生材料设计提供新范式。

　　在浩瀚的海洋中，海绵动物作为最古老的后生动物之一，已经在地球上生存了超过8亿年。这些看似简单的生物却拥有令人惊叹的骨骼结构——由一种名为spongin的神秘生物聚合物构成的复杂三维网络。自1655年发现以来，spongin的化学本质始终是未解之谜，曾被错误地归类为胶原-角蛋白混合体或IV型胶原相关蛋白。传统酶解法对其束手无策，而高达5%的硫含量和异常高的卤素含量（溴、碘、氯）更增添了其复杂性。这种材料的机械性能堪称奇迹：弹性模量达121.8-838.7 kPa，堪比昆虫弹性蛋白resilin，却能在恶劣海洋环境中保持结构稳定数亿年。

为了揭开这个演化奇迹的分子密码，由波兰亚当密茨凯维奇大学Hermann Ehrlich和MIT的Markus J. Buehler领衔的国际团队开展了跨学科研究。他们选择商业沐浴海绵Hippospongia communis为模型，通过多尺度分析技术证实spongin的核心蛋白组分竟与哺乳动物高度保守的胶原蛋白I/III同源。这一发现将纤维状胶原的演化史直接推至前寒武纪，相关成果发表于《Nature Communications》。

关键技术路线包含：1) 高分辨透射电镜(HR-TEM)在2 nm分辨率下解析spongin纳米纤维结构；2) 固体¹³C NMR和傅里叶变换红外光谱(FTIR)进行胶原特征指纹鉴定；3) 激光拉曼光谱定量分析蛋白质二级结构；4) 基于LC-MS/MS的蛋白质组学鉴定胶原亚型；5) HPLC-MS联用技术发现新型卤化酪氨酸交联剂；6) 分子动力学模拟溴化交联对胶原三螺旋结构的影响。

研究结果方面：
"Discovery of collagen within spongin"部分通过HR-TEM观察到spongin微纤维中直径1.5 nm的胶原三螺旋结构，其67 nm周期性带状特征与哺乳动物胶原I完全一致。"Solid state ¹³C NMR"数据显示spongin在173 ppm处的羰基峰及80-0 ppm区间的氨基酸特征峰与胶原I标准品高度吻合，经KOH处理后出现典型胶原降解模式。"Proteomics reveals collagens"章节通过SDS-PAGE分离出三条蛋白条带，经质谱鉴定包含胶原I α1/α2链和胶原III α1链，Western blot进一步验证了这一发现。尤为突破的是"Discovery of di-and tri-Br-tyrosines"部分，首次检测到5-溴-3,3'-二酪氨酸、5,5'-二溴-3,3'-二酪氨酸等新型交联剂，占总酪氨酸含量的10-15%，解释了spongin抗酶解特性的结构基础。

分子动力学模拟显示，溴化交联显著改变胶原肽链末端距离：无交联时C-N端距离较大(noXlink)，而引入单溴(1Br)、二溴(2Br)和三溴(3Br)交联后，COL-I和COL-III分别呈现规律性构象变化。这种交联网络可能通过类似金属配体作用的机制稳定超分子组装。

这项研究改写了我们对生物材料演化的认知：1）证实纤维状胶原的分子蓝图在寒武纪生命大爆发前就已确立；2）揭示卤化修饰是古老生物材料获得卓越机械性能的关键创新；3）为设计新型仿生复合材料提供分子模板。特别值得注意的是，海绵骨针中的纳米纤维胶原I竟与哺乳动物松质骨中的胶原结构同源，这暗示我们与这些原始多细胞动物共享着深远的分子遗产。未来研究可聚焦溴核磁共振(Br-NMR)技术开发，利用⁷⁹Br/⁸¹Br同位素的独特信号探索胶原交联的时空动态。这项跨越材料科学与进化生物学的发现，为理解生命从海洋到陆地的分子适应史打开了新窗口。