嗜酸性硫化杆菌热休克蛋白 70（Hsp70）的结构与功能的计算机模拟解析：揭示原核生物应对环境压力的分子奥秘

为深入了解原核生物热休克蛋白 70（Hsp70），研究人员从 UniProt 获取嗜酸性硫化杆菌（Sulfobacillus acidophilus）序列开展计算机模拟研究。结果显示 SaHsp70s 为酸性、热稳定球蛋白，部分含保守结构域。该研究有助于明晰原核生物 Hsp70 的特性及功能。

　　热休克蛋白 70（Heat Shock Protein 70，Hsp70）是一类高度保守且广泛存在的分子伴侣。Hsp70 蛋白密切参与多种生物学活动，包括维持蛋白质稳态以及抵抗环境压力以保障生存。目前对真核生物中功能多样的 Hsp70 的特征描述已较为完善，但原核生物的相关研究仍有待开展。为了更好地理解，研究人员从 UniProt 数据库中检索了嗜酸性硫化杆菌（Sulfobacillus acidophilus）的序列。检索到的应激蛋白被重新命名为 SaHsp70，并进行了计算机模拟分析，以确定其序列特征、结构特性和功能属性。通过计算机模拟表征发现，这些蛋白呈酸性，大多为热稳定的球状蛋白，具有 NAD (P) 结合的罗斯曼折叠（Rossmann - folding）。SaHsp70 的分子量范围在 31.9 至 68.5 kDa 之间，主要定位于细胞质中。系统发育分析揭示了所检索蛋白之间的进化距离和关系。结构域分析表明，只有 SaHsp70 - 1、SaHsp70 - 3 和 SaHsp70 - 14 具有 Hsp70 实际保守结构域，并且在系统发育树上属于同一分支。每种蛋白的主要部分富含 α - 螺旋和无规卷曲，这使得它们具有热稳定性，且适合与其他蛋白质相互作用。SAVES 和 ProSA 服务器验证了 SaHsp70 三级结构的可靠性、稳定性和一致性。功能分析从膜蛋白拓扑结构、蛋白质 - 蛋白质相互作用（PPI）网络生成、活性和蛋白水解切割位点预测、保守基序和结构域检测等方面展开。CastP 预测甘氨酸（Gly）、赖氨酸（Lys）、苏氨酸（Thr）、谷氨酸（Glu）、脯氨酸（Pro）、谷氨酰胺（Gln）、精氨酸（Arg）和缬氨酸（Val）作为催化残基，对金属离子结合至关重要。分子内相互作用分析表明，SaHsp70 - 14 蛋白中的赖氨酸₆₇、苏氨酸₁₂、苏氨酸₁₇₀、甘氨酸₁₆₈、甘氨酸₁₆₉和谷氨酸₁₄₁可能在多种复杂细胞功能中发挥核心作用，如缓解压力、维持热稳定性以及相关的发育过程。