食管癌肿瘤蛋白水解活性研究 —— 基于纤溶酶与 IgG 片段的血清标志物分析

恶性肿瘤生长伴随纤溶酶（plasmin）活性升高，其作为肿瘤发生关键酶之一可水解 IgG 产生 C 端赖氨酸残基暴露的片段。研究通过分离高纯度纤溶酶原（plasminogen）及含赖氨酸结合位点的重链，发现食管癌患者血清 IgG 片段浓度显著升高，ELISA 检测显示该方法敏感性 91%、特异性 85%，为食管癌诊断提供新方向。

　　

恶性肿瘤的生长伴随着纤溶酶（plasmin）活性的增加，该酶是肿瘤发生过程中的关键酶之一。纤溶酶对 IgG 的蛋白水解作用会产生具有暴露 C 端赖氨酸残基的片段，这些片段可与纤溶酶重链结合。研究人员分离出高纯度的纤溶酶原（plasminogen，纤溶酶前体）和含有赖氨酸结合位点的重链。结果显示，在溶液中纤溶酶对 IgG 进行蛋白水解后会形成 IgG 片段。通过使用固定化重链的 ELISA（酶联免疫吸附测定）方法，发现食管癌患者血清中 IgG 片段的浓度相较于健康捐赠者有所增加。该检测方法具有高敏感性（91%）和特异性（85%）。