揭示阿尔茨海默病新机制：可溶性Aβ42 纤维类型III的发现与AV-45特异性结合特征

【编辑推荐】来自国际团队的研究人员通过冷冻电镜(cryo-EM)技术，在阿尔茨海默病(AD)患者脑组织可溶性组分中首次发现新型Aβ42 纤维（类型III），并解析其与诊断示踪剂AV-45的差异结合特性，揭示了淀粉样纤维结构多态性与临床诊断标记物开发的重要关联。

　　

科学家们如同分子侦探般揭开了阿尔茨海默病(AD)复杂病理的新篇章。在患者脑组织中，原本被认为"可溶性"的组分竟暗藏玄机——通过冷冻电镜(cryo-EM)这双分子世界的"超级显微镜"，研究者首次捕捉到一种结构松散的新型淀粉样β蛋白（1-42）(Aβ₄₂
)纤维（类型III），这种纤维就像潜伏的特工，仅存在于特定AD患者脑组织的可溶性组分中。

更有趣的是，当用临床常用的正电子发射断层扫描(PET)示踪剂AV-45给这些纤维"染色"时，发现它像钥匙插入锁孔般垂直嵌入类型I纤维的特异性通道，却对类型III纤维"视而不见"。这一发现如同揭示了不同"分子锁"的结构密码，不仅证实了Aβ₄₂
纤维存在惊人的结构多态性，更为开发精准的神经影像诊断工具提供了关键靶点。这项研究让科学界重新审视AD病理机制，那些曾被忽视的"可溶性"淀粉样纤维可能藏着打开治疗新思路的密钥。