细菌乙酰转移酶PatZ催化与变构机制的结构基础解析及其在GNAT家族进化中的意义

来自全球顶尖科研团队的研究人员通过冷冻电镜(cryoEM)、X射线晶体学和生化分析技术，揭示了大肠杆菌 蛋白乙酰转移酶Z(PatZ)的变构调控机制。该研究首次解析了PatZ同源四聚体的精细结构，发现其调控域通过构象变化动态调节催化域活性，并参与底物结合口袋的形成。研究不仅阐明了GNAT家族能量感知的分子基础，还为细菌代谢调控网络的进化研究提供了结构模板。

　　

这项突破性研究揭开了细菌代谢调控的关键分子开关——GCN5相关N-乙酰转移酶(GNATs)家族成员PatZ的神秘面纱。科研人员采用冷冻电镜(cryoEM)和X射线晶体学这对"结构生物学双剑"，成功捕获了^大肠杆菌
PatZ蛋白如同精密机械般的同源四聚体结构。每个亚基都装备着两个功能模块：负责化学反应的催化域和扮演"分子传感器"的调控域。

当小分子配体这个"钥匙"插入调控域时，会引发多米诺骨牌式的构象变化，通过变构效应远程调控催化中心的活性。更有趣的是，调控域直接参与了底物结合口袋的"施工建设"，决定了酶的特异性。研究人员还像"分子考古学家"般追溯进化轨迹，发现不同细菌门类中GNAT调控域呈现出独特的"设计图纸"，暗示其在感知细胞能量状态中的核心作用。

这些发现不仅解释了细菌如何通过乙酰化修饰(GNATs)快速响应环境变化，更为开发针对病原菌代谢弱点的新型抗生素提供了精准的分子靶标。