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海洋沉积物来源Rossellomorea aquimaris蛋白酶优化纯化及其多领域生物活性应用研究
【字体: 大 中 小 】 时间:2025年06月16日 来源:Applied Biochemistry and Microbiology 1.0
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来自海洋沉积物的Rossellomorea aquimaris VITSDPB8菌株经筛选显示优异蛋白酶活性。研究人员通过优化碳源(葡萄糖)、氮源(脱脂奶粉)、pH 9.0及42℃条件,使酶活达277 U/mL/min,纯化获得45 kDa蛋白酶。该酶20分钟可清除血渍,60分钟完全降解血栓,并对伤寒沙门氏菌(Salmonella typhi)和肺炎克雷伯菌(Klebsiella pneumonia)展现抗菌活性,彰显其在医疗领域的应用潜力。
蛋白质水解(proteolysis)作为蛋白质降解为多肽或氨基酸的关键过程,由蛋白酶(protease)催化完成。本研究从海洋沉积物分离的8株菌中,筛选出在脱脂牛奶琼脂平板上产生明显水解圈的VITSDPB8菌株,经鉴定与Rossellomorea aquimaris高度同源。通过系统优化发现:以葡萄糖为碳源、脱脂奶粉为氮源、pH 9.0、42℃条件下,蛋白酶活性峰值达277 U/mL/min。纯化后获得分子量约45 kDa的单一组分,该酶展现惊人应用价值——纯化酶液20分钟内高效清除血渍,60分钟完全消化血栓块。更令人振奋的是,酶提取物对伤寒沙门氏菌(Salmonella typhi)和肺炎克雷伯菌(Klebsiella pneumoniae)表现出显著抗菌活性。这些发现揭示R. aquimaris VITSDPB8所产蛋白酶在医疗生物活性制剂开发中具有重要前景。
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