超声辅助木糖醇偶联提升蛋清-酪蛋白复合物热稳定性及其在食品胶体中的应用

针对蛋清蛋白(EWP)-酪蛋白(CN)复合物(EC)在高温下易聚集的行业难题，研究人员通过高强度超声(HIU)辅助木糖醇(Xyl)偶联构建三元复合物(EC-Xyl)，显著降低热致浊度、提升溶解度，粒径减小13.1倍，FTIR和FESEM证实非共价键介导的结构优化。该研究为高蛋白饮料的3D打印和生物活性封装提供了热稳定解决方案。

　　

在追求健康饮食的浪潮中，高蛋白饮料因其卓越的营养价值成为市场新宠，尤其受到儿童、老年人和运动员的青睐。然而，这类产品中的核心成分——蛋清蛋白(EWP)与牛奶酪蛋白(CN)的复合物(EC)，却面临着一个棘手的行业难题：当蛋白质浓度超过3.0%时，高温灭菌会引发严重的蛋白质聚集和变性，导致产品稳定性、溶解性和功能特性大幅下降。传统解决方案如添加蔗糖虽能提升耐热性，却与当前低糖健康趋势背道而驰。面对这一矛盾，来自山东的研究团队独辟蹊径，将目光投向了天然甜味剂木糖醇(Xyl)与新兴物理改性技术高强度超声(HIU)的协同作用。

这项发表在《Food Hydrocolloids》的研究，首次系统揭示了HIU辅助Xyl与EC复合物相互作用的多尺度机制。研究人员采用20 kHz超声波处理10分钟，通过傅里叶变换红外光谱(FTIR)追踪蛋白质二级结构变化，结合场发射扫描电镜(FESEM)观察微观形貌，并运用差示扫描量热法(DSC)评估热力学特性。实验设计涵盖结构表征、功能分析和微流变学测试，所有样本均采用新鲜鸡蛋和标准酪蛋白制备。

材料与方法
研究选用92%纯度的酪蛋白与新鲜蛋清蛋白构建EC复合物，通过HIU处理实现Xyl的共价偶联。关键检测包括：FTIR分析α-螺旋和β-折叠变化，DTNB法测定巯基含量，ANS荧光探针评估表面疏水性，DSC测定热转变温度，FESEM观察聚集态形貌。

结果与讨论
热稳定性突破：HIU处理使EC-Xyl热处理后浊度显著降低(p < 0.05)，溶解度提升，粒径较未处理EC减小13.1倍。结构分析显示α-螺旋和β-折叠含量显著变化(p < 0.05)，证实Xyl通过非共价键改变氨基酸微环境。FTIR证实羟基与羧基间氢键是稳定关键，DSC显示Xyl使变性温度提高8.3°C。FESEM图像直观展示HIU有效抑制热处理后的纤维状聚集。

结论
该研究开创性地证明：10分钟HIU处理可使Xyl与EC形成稳定三元复合物，通过重构氢键网络和疏水相互作用，使3.0%高浓度蛋白体系耐受高温处理。这一发现不仅解决了蛋白饮料工业化生产的瓶颈，更为功能性食品开发（如3D打印食品和营养素递送系统）提供了新材料设计思路。研究获得山东省中央引导地方科技发展专项(YDZX2024056)支持，相关技术已具备产业化应用潜力。