信号输入调控的化学感受器构象平衡机制及其跨膜通讯结构特征

来自国际团队的研究人员通过单分子荧光共振能量转移（smFRET）技术，揭示了Escherichia coli天冬氨酸化学感受器Tar的跨膜信号传导新机制。研究发现，配体结合和适应性修饰通过调控四螺旋束（four-helix coiled coil）的集体几何构象（rhomboid packing）而非单一构象切换实现信号传递，颠覆了传统"激酶开关"模型，为跨膜受体构象信号传导提供了全新范式。

　　

在细菌趋化性（chemotaxis）过程中，运动细菌通过化学感受器（chemoreceptors）识别外界分子并趋向有利浓度。这些感受器形成跨膜复合体，既能传导信号、调控组氨酸激酶（histidine kinase）活性，又可发生翻译后适应性修饰。传统理论认为其通过"激酶关闭（kinase-off）"和"激酶开启（kinase-on）"两种状态切换工作，但两种状态的构象平衡机制始终成谜。

运用单分子荧光共振能量转移（smFRET）技术，科学家们首次捕捉到大肠杆菌Tar受体胞内区四螺旋束的动态变化。出乎意料的是，信号输入并非引发构象切换，而是改变两对螺旋间距的占据比例：配体结合促使对称四螺旋束转变为菱形排布（rhomboid packing），而适应性修饰则决定哪对螺旋构成菱形中心。这种基于螺旋集体几何构象（而非单根螺旋位移）的信号传导机制，为理解跨膜受体（如GPCRs）的构象调控提供了全新视角。