肌动蛋白复合物的结晶结构

    肌动蛋白相关蛋白Arp2/3和五个其他亚基一起组成Arp2/3复合物，促进G－肌动蛋白向F－肌动蛋白方向的转变以及这些纤维的分支，使之最后形成网络。Pollard and colleagues现在以2.0 Å的分辨率解析了牛 Arp2/3复合物的结构，Welch’s team研究组用昆虫杆状病毒表达系统重组表达了人类的复合物亚基。两个研究都对Arp2/3复合物的成核和分支功能进行了清楚的认识。

    结晶结构显示Arp2/3复合物的七个亚基排列成肾脏的形状。复合物的核心，Arp2和Arp3被一个p20与p34亚基形成的稳定异源二聚体构成的钳子所包围。Welch’s team发现这个异源二聚体对于复合物的形成是很重要的。结晶结构显示牛的p40亚基是一个seven-blade WD40 -propeller，增强了钳子的顶部和底部，p16和p21在复合物相反的方向。

    Arp2和Arp3的三维结构与肌动蛋白是类似的。与肌动蛋白不同的是，Arp2和Arp3没有ATP，因此它们的中央缝隙是开放的。因此 Pollard and colleagues认为Arp2/3复合物的激活包括复合物两个半球进行翻转，Arp2/3的重定位使重新整体结构适合于成核作用。他们还认为Welch’s team及其衍生物的结构是适合于成核作用的。ATP与Arp亚基的结合可能也对激活有帮助。结晶结构的分析能告诉我们Arp2/3复合物是怎样促进分支作用的吗？研究者认为还要进行深入的研究。

　

相关文章及链接：

ORIGINAL RESEARCH PAPERS

Robinson, R. C. et al. Crystal structure of Arp2/3 complex. Science 294, 1679-1684 (2001) | Article | PubMed | ISI |

Gournier, H. et al. Reconstitution of human Arp2/3 complex reveals critical roles of individual subunits in complex structure and activity. Mol. Cell 8, 1041-1052 (2001) | PubMed | ISI |

FURTHER READING

Volkmann, N. et al. Structure of Arp2/3 complex in its activated state and in actin filament branch junctions. Science 293, 2456-2459 (2001) | Article | PubMed | ISI |

WEB SITES

Matthew Welch’s laboratory

(Biosino)