《自然》：tRNA晶体结构研究重大进展

　　

生物通报道：谷氨酸盐（glutamate）、赖氨酸和谷氨酸（glutamine）tRNA的第一个反密码子位置上的尿苷（U34）通常会被thiouridylase(硫化酶)修饰成2-硫代尿苷（s²U34）。这个过程对抑制密码子－反密码子在核糖体蛋白质合成过程中摇摆从而精确翻译起到关键作用。硫原子对于活细胞的生物合成机制来说有点难以对付，因为它们太活泼，需要采用特殊办法来驯服它们。

但是，目前人们仍然不清楚这种酶将活泼的硫添加到尿苷的正确位置。在最新一期（7月27日）的《自然》杂志上，来自日本东京技术学院、东京大学等研究机构的研究人员给出了三种不连续形式的MnmA thiouridylase-tRNA复合体的晶体结构。当酶活化时，活性位点上的α螺旋结构被重塑成一种特殊的β-发夹环（idiosyncratic β-hairpin-containing loop）结构。这种发夹结构能将U34深深包裹进催化口袋中并触发催化半胱氨酸残基的活化。

这种腺苷化的RNA中间体被包裹其中。因此，这个复合体的活泼的封闭构型通过形成一种催化室，以确保准确地将硫整合进被活化的尿苷的碳原子上。这种复合体的结构进一步揭示出了MnmA如何精确识别它的三种不同的tRNA底物。这些发现为有关一种酶将活泼原子精确地添加到生物分子的确定位置的通用机制提供了结构基础。（生物通杨遥）