夏迪在权威杂志发表蛋白质研究新发现

　　

生物通报道：在8月31日的PNAS网络提前版上，来自美国健康研究院的华人科学家夏迪（Di Xia）和龚兴（Xing Gong）、余长安（Chang-An Yu）等人公布了有关细胞色素复合体中硫铁蛋白（ISP）运动研究的最新进展。

在细胞色素bc1复合体中，硫铁蛋白（ISP）在两个氧化还原位点间的运动构成了将Q_o(对二苯酚氧化)位点上的底物分子中的两个电子分开机制的一个关键组成步骤。

但是尚未解开的谜团是ISP的运动如何被控制，从而只让其中的一个电子通过ISP进入到热动力学链。

这个研究组通过对与线粒体bc1与Q_o位点结合抑制因子结构的8个结构进行分析，发现抑制剂的存在能导致细胞色素b亚单元中的cd1螺旋发生双向的重定位。

由于cd1螺旋形成ISP结合位点的一个主要部分，因此这种螺旋的任何形式的位置移动都会改变细胞色素b与ISP的结合能力。这项分析还表明，ISP在形状互补时的一种定位机制在反应产物醌重新定位后被明显抑制。

通过进行bc1突变的功能研究和细菌形式的bc1的结构确定分析，研究人员证实了这个机制中形状互补的重要性。研究人员因此提出了一种高保真两部电子转移机制。（生物通记者林木）