施一公《自然》子刊文章发表病毒结构新发现

　　生物通报道：来自普林斯顿大学Lewis Thomas实验室分子生物学系的研究人员针对猿猴空泡病毒40(Simian vacuolating virus 40,SV40) 小抗原（small t antigen ，ST）如何破坏磷酸酶2A（PP2A）的功能这一问题，进行了结构结晶，具体解析了ST对PP2A的抑制作用，为SV40这种也许是科学家们研究的最多的一种病毒的入侵机制提供了新的资料。这一研究成果公布在《Nature Structural & Molecular Biology》上。

领导这一研究的是普林斯顿大学的华裔教授施一公(Yigong Shi)，这位年轻的教授被誉为华人结构生物发细胞论文最多的教授，曾荣获过全球生物蛋白研究学会(The Protein Society)颁发鄂文西格青年研究家奖(Irving Sigal Young Investigator Award)等著名奖项。

原文摘要：
Nature Structural & Molecular Biology - 14, 527 - 534 (2007) 
Published online: 27 May 2007; | doi:10.1038/nsmb1254 
Structural and biochemical insights into the regulation of protein phosphatase 2A by small t antigen of SV40
[Abstract]

猿猴空泡病毒40(Simian vacuolating virus 40,SV40) 属于乳多空病毒科，是一种DNA肿瘤病毒。亚洲猿类特别是恒河猴是SV40的天然宿主，感染SV40病毒可导致猴体急性病变或呈长期带毒状态，此外能诱使幼鼠产生肿瘤，并能使多种培养细胞发生转化。这种球形病毒直径为450Å，分子量为28×106道尔顿，SV40的DNA是环状双链结构，全长5243个碱基对。

SV40的小抗原（small t antigen ，ST）能通过破坏磷酸酶2A（PP2A）的功能帮助细胞转送，但是其中的机理至今并不清楚。在这篇文章中，研究人员对其核心结构域与人类PP2A scaffolding亚基结合结晶结构进行了分析，发现了ST核心结构域的一个新锌指结构，能与HEAT 3-6重复的保守ridge相互作用。

进一步研究还发现ST与PP2A核心酶的结合亲和性比B’(也称为PR61或B56)低，因此ST不能有效体外替换B’。这些研究数据表明ST也许主要行使着抑制PP2A核心酶的磷酸酶活性的功能，除此之外还可以调节PP2A全酶的组装。
（生物通：万纹）

附：
美华裔教授施一公解开致癌之谜获殊荣

致癌原因一直是全球科学家致力研究的目标之一，这个难解的生命科学之谜，最近由美国新泽西州普林斯顿大学分子生物学华裔教授施一公(Yigong Shi)领导的研究小组解开，施一公并因此于日前获全球生物蛋白研究学会(The Protein Society)颁发鄂文西格青年研究家奖(Irving Sigal Young Investigator Award)，他也是这项奖项成立17年以来首位获奖的华裔生命科学研究学者。 

生物蛋白研究学会在全球生物研究学界享有盛名，该学会“鄂文西格青年研究奖”以发现导致HIV病毒病变造成艾滋病的人体蛋白质，并进而研发抗艾滋新药的DNA专家鄂文西格为名，不少获奖人如今已是美国国家科学院院士，施一公是以发现人体细胞凋亡过程失灵导致癌症，以及人体内生长因子讯号传导失常造成癌细胞迅速分裂等人体细胞运作失常是致癌原因而于7月27日获颁此奖。 

据美国《世界日报》报道，今年36岁的施一公当年在北京清华大学生物科学与技术系以第一名毕业，来美获约翰霍普金斯医学院分子生物学博士，在纽约史隆――凯特林癌症研究中心从事基础生物研究两年后，5年前获得普林斯顿大学教职。一般申请终身教职至少需要6年，他却在两年前获得终身职，去年并获该校正教授职位。