动物研究所发Cell文章

　　

生物通报道：来自中科院动物所的孙青原博士早年毕业于东北农业大学，2005年获得“全国优秀博士后”荣誉称号，国家杰出青年基金获得者。他主要要从事哺乳动物卵子成熟、受精和早期胚胎（包括克隆胚胎）发育研究，相关研究成果已发表SCI收录论文201篇，影响因子累计491。2009年连续发表了多篇文章。

其中一篇是与德州大学西南医疗中心，贝勒医学院联合完成的，题为“Separase Is Recruited to Mitotic Chromosomes to Dissolve Sister Chromatid Cohesion in a DNA-Dependent Manner”，发表在《Cell》杂志上。

姐妹染色单体是由一个着丝点连着的并行的两条染色单体，是在细胞分裂的间期由同一条染色体经复制后形成的，在细胞分裂的间期、前期、中期成对存在，其大小、形态、结构及来源完全相同。这种结构对于生物体遗传信息准确传递给下一代具有重要的意义。

在这篇文章中，研究人员发现分离酶以DNA依赖性的方式与有丝分裂中的染色体结合从而分离相连的姐妹染色单体，这揭示了为什么染色体相关的粘合蛋白（cohesins）会被分离酶特异性的裂解，并且在细胞分裂后期被保留下来。

除此之外，孙青原博士还在《组织化学和细胞生物学》（HISTOCHEMISTRY AND CELL BIOLOGY）和ISTOCHEMISTRY AND CELL BIOLOGY杂志杂志上分别发表了文章，在第一篇文章中，研究人员采用激光共聚焦显微术、蛋白免疫印记和抗体注射等方法分别研究了ER-α36的在小鼠卵巢发育及卵母细胞减数分裂过程中的表达、亚细胞定位，以及它在小鼠卵母细胞减数分裂过程中的可能作用。而第二篇文章发现小鼠卵巢发育和卵母细胞减数分裂过程中雌激素受体α的变异体（ER-α36）表达变化。

附：

孙青原，男，1964年12月4日出生于山东省招远市，理学博士，研究员。现为中国科学院动物研究所计划生育生殖生物学国家重点实验室主任。国家杰出青年基金获得者，国务院学位委员会学科评议组生物学组成员。主要从事哺乳动物卵子成熟、受精和早期胚胎（包括克隆胚胎）发育研究，相关研究成果已发表SCI收录论文201篇，影响因子累计491，他引1480次。出版国内、外专著、译著、科普书8部。近年来，在《Molecular Endocrinology》、《Human Reproduction Update》、《Biology of Reproduction》、《Reproduction》、《Molecular Human Reproduction》等领域著名杂志发表了一系列有关卵子的特邀综述。是Biology of Reproduction、Cell Cycle、Molecular Reproduction and Development、Journal of Reproduction and Development、Asian Journal of Andrology、Progress in Natural Science等6种SCI期刊的编委，并长期担任30多种国际期刊的审稿人。曾28次在日本、美国、加拿大、韩国、俄罗斯、新加坡、越南、中国等举行的国际会议或国外研究机构做有关卵子的特邀报告。今后的研究重点：1）卵子减数分裂的信号转导、纺锤体检验点和染色体分离机制；2）早期发育的表观遗传调节。在读研究生13名，已毕业研究生25名。曾获 “中国科学院青年科学家奖”、“中国科学院十大杰出青年”、“全国人口和计划生育科技工作先进个人”、“新世纪百千万人才工程国家级人选”、“国务院政府特殊津贴”、“全国优秀博士后”、“国家留学回国人员成就奖”、“中国青年科技奖”等个人荣誉和“国家自然科学二等奖”1项,省部级一等奖2项。

原文摘要：

Separase Is Recruited to Mitotic Chromosomes to Dissolve Sister Chromatid Cohesion in a DNA-Dependent Manner

Sister chromatid separation is triggered by the separase-catalyzed cleavage of cohesin. This process is temporally controlled by cell-cycle-dependent factors, but its biochemical mechanism and spatial regulation remain poorly understood. We report that cohesin cleavage by human separase requires DNA in a sequence-nonspecific manner. Separase binds to DNA invitro, but its proteolytic activity, measured by its autocleavage, is not stimulated by DNA. Instead, biochemical characterizations suggest that DNA mediates cohesin cleavage by bridging the interaction between separase and cohesin. In human cells, a fraction of separase localizes to the mitotic chromosome. The importance of the chromosomal DNA in cohesin cleavage is further demonstrated by the observation that the cleavage of the chromosome-associated cohesins is sensitive to nuclease treatment. Our observations explain why chromosome-associated cohesins are specifically cleaved by separase and the soluble cohesins are left intact in anaphase