Science揭示植物生长新机制

如果想要更好地了解植物的生长机制，就必须从分子细节上来分析生物化学。来自马克斯-普朗克学会Friedrich-Miescher实验室的Michael Hothorn和他的研究小组正在这样做。他们最新的研究揭示出，一种植物膜受体需要一个辅助蛋白来感应一种促生长激素，将这一信号传导至整个细胞膜。研究结果在线发表在Science杂志上。

　　

生物通报道  如果想要更好地了解植物的生长机制，就必须从分子细节上来分析生物化学。来自马克斯-普朗克学会Friedrich-Miescher实验室的Michael Hothorn和他的研究小组正在这样做。他们最新的研究揭示出，一种植物膜受体需要一个辅助蛋白来感应一种促生长激素，将这一信号传导至整个细胞膜。研究结果在线发表在8月8日的《科学》（Science）杂志上。

每个细胞都被脂质细胞膜所包绕。来自于其他细胞和环境的信号必须在细胞表面被感应到，传导到整个细胞膜，再转换为细胞内的一种特异反应。所有的生物都进化出了一些膜受体蛋白来实现这些复杂的任务，但与动物和细菌中得到充分研究的膜受体相比，植物膜受体看起来截然不同。富含亮氨酸重复序列（LRR）受体蛋白激酶家族负责植物大多数的膜信号传导事件。植物激素受体BRI1就属于LRR受体蛋白激酶家族，它能够感应一种小的类固醇激素促进性植物生长。从前证实，BRI1可在细胞表面用它的LRR结构域直接结合这一小类固醇激素。

Hothorn实验室的博士后研究人员Julia Santiago，现在证实BRI1需要一种辅助蛋白，才能正确感应这一激素，并将信号传导至整个细胞膜。这一辅助SERK1蛋白已知在油菜素甾醇信号通路中发挥作用，但看到早期就需要它还是让人感到意外。通过采用强X光线解析BRI1-类固醇激素-SERK1三元复合物蛋白质晶体，Santiago看到SERK1直接促成了激素结合口袋形成，两个蛋白质与激素发生了相互作用。由此，这一类固醇也充当了分子胶促进了细胞表面BRI1与SERK1 LRR结构域结合。这随后引起了细胞内部胞质激酶结构域相互作用，转而激活了一个特征确定的信号通路，触发了生长反应。

SERK1令人感兴趣的特征在于，它能够帮助激活几种看似无关的植物受体激酶，这些激酶结合极其不同的配体，触发不同的反应。这一新结构让研究人员第一次看到了SERK1的运作机制。并没有与BRI1握手，它只是利用几个‘指尖’来接触受体。另外，它极其保守的曲面仍然能够与其他植物受体激酶，及潜在配体发生相互作用。“必须有一些优势将所有这些不同的功能组合到一个辅助蛋白内，”Hothorn推测说。值得注意的是，利用一个共同的辅助蛋白，可以实现不同信号通路之间的相互沟通。

这一原子模型还提供了其他的一些新见解：“看着我们的模型，我们现在可以很好地预测出，受体或辅助蛋白的哪些突变应该会影响下游的信号通路。我们还知道这一激素的哪部分对于它结合受体或是辅助蛋白至关重要。”这样详细的认识有可能会推动合理地设计出可应用于基础研究的植物合成类固醇激素和受体拮抗物。

（生物通：何嫱）

生物通推荐原文摘要：

Molecular Mechanism for Plant Steroid Receptor Activation by Somatic Embryogenesis Co-Receptor Kinases

Brassinosteroids (BRs) control plant growth and development. BRs are sensed by the leucine-rich repeat (LRR) domain of the membrane receptor kinase BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1), but it is unknown how steroid binding at the cell surface activates the cytoplasmic kinase domain of the receptor. A family of somatic embryogenesis receptor kinases (SERKs) has been genetically implicated in mediating early BR-signaling events. Here, we present evidence for a direct and steroid-dependent interaction between the BRI1 and SERK1 LRR domains by analysis of their complex crystal structure at 3.3 Å resolution. We show that the SERK1 LRR domain is involved in steroid sensing and, through receptor-co-receptor heteromerisation, in the activation of the BRI1 signaling pathway. Our work rationalizes the effects of known mis-sense mutations in BRI1 and in SERKs and the targeting mechanism of BRI1 receptor antagonists.