Science研究阐明生命的化学过程

由威斯康星大学密尔沃基分校（UWM）带领的一个物理学家团队，使用世界上最快的相机，开展了一项开创性的实验，实时记录了一个化学反应的基本过程。他们捕获到了一个微小结晶蛋白质的图像——当它以千万亿分之一秒的增量对光作出反应时。这项实验是在SLAC国家加速器实验室完成的，于5月5日在线发表于《Science》杂志上。

　　

生物通报道：维持生命的每一个过程，都是由蛋白质进行的。但是，了解这些复杂分子如何发挥它们的作用，取决于对其原子排列的了解——当它们相互作用时结构是如何变化的。但是直到现在，都没有有效的方法，以这样的细节和速度来观察分子运动。延伸阅读：高福、施一等解析寨卡病毒蛋白晶体结构；维生素C转运蛋白的高分辨率晶体结构及工作机制。

由威斯康星大学密尔沃基分校（UWM）带领的一个物理学家团队，使用世界上最快的相机，开展了一项开创性的实验，实时记录了一个化学反应的基本过程。他们捕获到了一个微小结晶蛋白质的图像——当它以千万亿分之一秒的增量对光作出反应时。

带领这项研究的是UWM 的物理学教授Marius Schmidt，他指出：“这使我们大大接近于了解所有生命所需的化学过程。发现蛋白质如何发挥功能的逐步过程，不仅可为疾病带来疗法，而且还阐明了生物学的重大问题。”

这项实验是在SLAC国家加速器实验室完成的，于5月5日在线发表于《Science》杂志上。

当蛋白质完成任务时，揭示蛋白质分子中的原子变化，是很重要的，因为结构决定着它们的功能。25年来，该研究小组成员、芝加哥大学教授Keith Moffat与同事开创了这种实验方法，他指出：“光驱动着大多数生物学，这种新实验是理解生命系统如何响应光的一个顶峰。”

这个科学团队的其他成员包括：Lawrence Livermore国家实验室、Duetsches Elektronen Synchrotron (DESY)、伦敦帝国理工学院、亚利桑那州立大学、芬兰于韦斯屈莱大学、纽约州立大学、马克斯普朗克结构和动力学研究所、德国汉堡大学。

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一部分子的电影
一个蛋白远小于单个细胞。例如，在常见的细菌大肠杆菌中大约有3000种不同的蛋白质。

使用Linac Coherent Light Source——在SLAC的XFEL，科学家们绘制了一个运转中的蛋白质的原子，作为一个主要染料分子的化学键，其埋在蛋白质中，并使蛋白呈黄色。在蛋白质中的黄色染料的结构，第一次在一种电子激发态中被捕获到。

这激发态动力学，对于所有生物体中的光感知是必要的，包括细菌和植物。光合作用的关键部分是由类似的刺激驱动的。

该团队成员、亚利桑那州立大学Biodesign应用结构发现中心主任Petra Fromme指出：“一旦蛋白质吸收一个光子，它会改变它的形状，从一个称为‘trans’的初始组态，转变成一个新的形状，称为‘cis’。这种转变发生在这样一种令人难以置信的、短暂的时间跨度上，因此，没有人能够看到这一过程的重要细节——直到我们发现。”

生命的速度
在过去的60年里，在三维空间中研究蛋白质的唯一方法是x射线晶体学。这牵涉到，拍摄结晶蛋白质的x射线，结晶蛋白会衍射x射线，并产生一种点模式，就像摇晃一支画笔往墙上喷滴。

这个模式提供了蛋白质的指纹。数百万个数据点可以在数学上重建，以在一个时间点上形成蛋白质分子结构的一副3 D图像——一个静止的快照。

但是，为了捕获运转中的蛋白质分子，科学家需要一种激光器和具有瞬间脉冲的x射线激光器。每秒产生大约25万亿副图片，Linac Coherent Light Source对极其快速的事件，提供了一个超慢动作的视频。

接下来，研究人员将继续以飞秒的细节，在更大的时间跨度上，获得视频。这最终可能让科学家利用光来干预蛋白质功能的过程。

Schmidt说：“我们感兴趣的是化学反应的机制，旨在用光沿着固定方向控制和指导它。我们可以为此形成激光脉冲。我们会发现，在这样的过程中分子是如何同步的。”

（生物通：王英）

生物通推荐原文摘要：
Femtosecond structural dynamics drives the trans/cis isomerization in photoactive yellow protein
Abstract: A variety of organisms have evolved mechanisms to detect and respond to light, in which the response is mediated by protein structural changes after photon absorption. The initial step is often the photoisomerization of a conjugated chromophore. Isomerization occurs on ultrafast time scales and is substantially influenced by the chromophore environment. Here we identify structural changes associated with the earliest steps in the trans-to-cis isomerization of the chromophore in photoactive yellow protein. Femtosecond hard x-ray pulses emitted by the Linac Coherent Light Source were used to conduct time-resolved serial femtosecond crystallography on photoactive yellow protein microcrystals over a time range from 100 femtoseconds to 3 picoseconds to determine the structural dynamics of the photoisomerization reaction.