被认为是非结构化的蛋白质序列的高度保守性暗示了这些区域可能具有重要的生物学功能。尽管非结构蛋白在许多非结构区域中的作用仍被广泛认为是重要的。塞尔马科娃等.发现转录延伸机制的重要成员是通过一个包括转录延伸因子TFIIS N-末端结构域（TND）和保守的非结构序列（称为“TND相互作用基序”（tim）的相互作用网络联系在一起的。研究人员发现，在这个网络的一个中央组织蛋白中，单个TIM的突变消除了关键蛋白的相互作用，并在转录延伸动力学中引起广泛的缺陷-流行音乐播音员
摘要
在真核生物的转录延伸过程中，RNA聚合酶II（RNAP2）受到一系列因子的调控。在这里，我们确定了一个由TFIIS N端结构域（TNDs）和本机非结构TND相互作用模体（tim）组成的通用二元相互作用模块。这个模块在延伸机制和连接的复合物中是保守的，包括转录因子TFIIS、介体、超伸长复合物、elongin、IWS1、SPT6、PP1-PNUTS磷酸酶、H3K36me3读卡器和其他因子。利用核磁共振、活细胞显微镜和质谱，我们揭示了这些相互作用的结构基础，并发现TND-TIM序列对于在拥挤的核环境中诱导强而特异的共定位是必要的和充分的。IWS1中单个TIM的中断引起基因表达和RNAP2延伸动力学的强烈变化，这突出了TND-TIM表面对转录延伸的功能重要性。
