无与伦比的精细度刷新“光合作用”新型分子机器

来自Münster和斯德哥尔摩的研究人员首次表明，植物中的光系统I也可以以二聚体的形式出现。他们对这种蛋白质复合体进行了前所未有的精确检测。

　　

光合作用是地球上生命最重要的基础。在这里，植物和单细胞藻类利用阳光的能量，并将这种能量转化为糖和生物质。在这个过程中，氧气被释放出来。来自Münster(德国)大学和斯德哥尔摩(瑞典)大学的植物生物技术学家和结构生物学家已经阐明了一种新的蛋白质复合体的结构，这种蛋白质复合体可以催化光合作用中的能量转换过程。这种蛋白质复合体就是光系统I，在植物中被称为单蛋白复合体(单体)。由来自Münster大学的Michael Hippler教授和来自斯德哥尔摩大学的Alexey Amunts教授领导的研究团队现在首次证明了植物中的两个光系统I单体可以以二聚体的形式连接在一起，并且他们描述了这种新型分子机器的分子结构。研究结果发表在《Nature Plants》杂志上，提供了对光合作用过程的分子洞察，其精确度迄今为止无与伦比。它们可以帮助在未来更有效地利用光系统I的还原力，例如生产氢作为一种能源。

我们知道生物学教材中描述光合系统有两个光合作用复合体，称为光系统I和光系统II，它们在不同波长的光的情况下工作得最好。光能被吸收到光系统I和光系统II中，使得电子在分子“光合机器”内被运输，从而推动光能转化为化学能。在这个过程中，来自光系统I的电子被传输到蛋白质铁氧还蛋白。在绿藻中，铁氧还蛋白可以将光合作用过程中产生的电子传递给一种叫做氢化酶的酶，然后氢化酶产生氢分子。因此，这种分子氢是通过光能的输入产生的，这意味着它是可再生的，可能可以作为未来的能源来源。研究人员提出疑问:“光合作用产生的氢如何与单体和二聚体光系统I的结构动力学有关?”

详细结果：

绿藻衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)的光系统I同型二聚体由40个蛋白质亚基和118个跨膜螺旋组成，为568个光合色素提供了结构。利用低温电子显微镜，研究人员发现，PsaH和Lhca2亚基的缺失导致单体光系统I (PSI)及其相关的光收集蛋白(LHCI)的头对头定向。光收集蛋白Lhca9是提供这种二聚的关键元素。

在这项研究中，研究人员定义了最精确的可用PSI-LHCI模型，分辨率为2.3  Ångström(1Å对应于千万分之一毫米)，包括灵活结合的电子传递器塑青蛋白，他们分配了所有色素的正确标识和方向，以及621个影响能量传输路径的水分子。与第二个基因(pgr5)的丢失有关，基因诱导的亚基Lhca2的下调导致双突变体中氢的非常高效的生产。正如Michael Hippler所说:“Lhca2的消耗促进了PSI二聚体的形成，因此我们认为氢化酶可能更倾向于从PSI二聚体中靶向光合电子，正如我们在早期工作中提出的那样。”PSI二聚体的结构使我们能够进行有针对性的基因修饰，以测试通过PSI二聚体改善产氢的假设。”