去泛素化酶USP7是一种新的细胞周期蛋白F互作蛋白,可调节细胞周期蛋白F蛋白的稳定性

【字体: 时间:2022年11月24日 来源:Aging

  

Aging | The deubiquitylase USP7 is a novel cyclin F-interacting protein and regulates cyclin F protein stability
Cyclin F与USP7相互作用。

一篇新的研究论文发表在《Aging》杂志上,题为“去泛素化酶USP7是一种新的细胞周期蛋白F相互作用蛋白,并调节细胞周期蛋白F的稳定性。”

细胞周期的有序进程是由周期蛋白依赖性激酶(CDKs)活性的周期性振荡所驱动的。细胞周期蛋白F,不像标准的和转录的细胞周期蛋白,不结合或激活任何细胞周期蛋白依赖性激酶。相反,它含有一个F-box基序,主要作为Skp1-Cul1-F-box E3泛素连接酶复合体SCFCyclin F的底物识别亚基。

通过靶向特异性蛋白进行泛素介导的蛋白酶体降解,cyclin F在调节中心体复制、DNA复制和修复以及维持基因组稳定性方面发挥着关键作用。细胞周期蛋白F的丰度和活性在整个细胞周期中受到严格调控。然而,调控细胞周期蛋白F的分子机制尚不清楚。

在这项新研究中,来自印度科学研究所、Sri Shankara癌症医院和研究中心和犹他大学亨斯曼癌症研究所的研究人员Savitha S. Sharma、W. Jack Pledger和Paturu Kondaiah确定去泛素化酶USP7是一种新的细胞周期蛋白F相互作用蛋白。研究人员指出:“在这项研究中,我们确定USP7是一种新的细胞周期蛋白F相互作用蛋白,并揭示了这种相互作用介导的细胞周期蛋白F调节的新方面。”

研究小组观察到USP7可以稳定细胞周期蛋白F,并且这种功能与USP7的去泛素化酶活性无关。此外,他们的数据表明USP7也参与调控cyclin F mRNA。药物抑制USP7去泛素化酶活性导致cyclin F mRNA下调。

“总之,在这项研究中,我们展示了细胞周期蛋白F的一个新的相互作用伙伴,即USP7,以及USP7在细胞周期蛋白F mRNA和蛋白质调控中的作用。这项研究强调了细胞周期蛋白F-USP7轴在病理条件下的潜在作用,包括癌症和神经退行性疾病,”研究人员说。


          

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