幽门螺杆菌（Helicobacter pylori）吲哚感应化学受体（TlpA）的发现及其功能机制研究

来自国际团队的研究人员针对原核生物吲哚感应机制不明的科学问题，开展幽门螺杆菌化学受体TlpA的功能研究，发现其通过dCache结构域膜近端口袋直接感应吲哚并介导趋避反应，该机制与细菌生长抑制和生物膜形成调控密切相关，为病原体-宿主互作研究提供新视角。

　　

研究揭示吲哚（indole）作为一种广泛存在的跨界信号分子，可直接与幽门螺杆菌（Helicobacter pylori）的化学受体TlpA结合。该受体通过其独特的dCache结构域膜近端口袋（membrane-proximal pocket）感知生理浓度范围内的吲哚及其类似物（如menadione），并引发趋避反应（chemorepellent response）。值得注意的是，典型dCache结构域的配体结合位点通常位于膜远端，但TlpA打破了这一范式。

通过在大肠杆菌（Escherichia coli）中构建嵌合受体TlpA-Tar的实验，进一步验证了TlpA感应结构域的功能保守性。该趋避效应与吲哚抑制细菌生长和生物膜形成（biofilm formation）的现象高度相关，表明TlpA介导的化学趋化（chemotaxis）有助于幽门螺杆菌逃避吲哚的抑菌作用并调控群体行为。

结构生物学和生化分析证实，TlpA的dCache结构域代表了一类新型高亲和力吲哚感应模块，这一发现不仅深化了对细菌信号感知机制的理解，也为幽门螺杆菌的生理调控及致病性（pathogenicity）研究提供了重要分子基础。