亚硫酸盐外排蛋白SsTauE通过维持硫稳态增强细菌羽毛降解机制研究

本研究首次在链霉菌中鉴定出CPA/AT家族亚硫酸盐外排蛋白SsTauE，揭示其与 cysteine dioxygenase (CDO1) 构成半胱氨酸诱导的操纵子，通过 Lys289-Arg292 氢键桥介导亚硫酸盐外排。协同过表达 SsTauE 与 CDO1 使胞外亚硫酸盐产量提升2.5倍，显著增强羽毛二硫键断裂效率，为硫稳态调控机制和废弃角蛋白生物降解提供了创新策略。

　　

Highlight

Strains, plasmids, media, and reagents

本研究使用的菌株和质粒列于补充表1。链霉菌SCUT-3为本实验室前期分离株。大肠杆菌DH5α购自北京Tsingke生物技术有限公司。接合转移菌株E. coli ET12567/pUZ8001（甲基化缺陷型）和整合质粒pSET152由山东大学微生物技术国家重点实验室惠赠（Wei等，2019）。

Identification of the SCUT-3 sstauE gene

通过基因组注释鉴定到一个推定的亚硫酸盐外排蛋白编码基因sstauE。该基因（GenBank登录号QMV25122.1）全长1233 bp，与半胱氨酸双加氧酶基因cdo1共同构成一个半胱氨酸氧化途径操纵子（Liang等，2021）。该操纵子全长1805 bp，其下游反向排列着一个LysR家族转录调节因子tauR基因。前期研究表明...

Conclusions

细胞内亚硫酸盐的毒性已被充分证实，但微生物对其解毒机制仍待阐明。本研究首次解析了SsTauE的拓扑结构，确定其表达受L-半胱氨酸诱导。通过过表达sstauE显著增强SCUT-3的亚硫酸盐外排能力和抗性，证实了SsTauE作为转运蛋白的功能。我们提出假说认为...