基于同源建模与分子模拟揭示草地螟PBP1嗅觉分子识别机制的研究

本研究针对草地螟（Loxostege sticticalis）气味结合蛋白PBP1（LstiPBP1）与气味分子相互作用的原子机制尚不明确的问题，研究人员通过同源建模、分子对接和分子动力学模拟，揭示了LstiPBP1与六种气味分子结合的关键作用力为范德华力主导的疏水相互作用，并鉴定了热点残基，为靶向昆虫嗅觉系统的抑制剂开发提供了理论依据。

　　

研究人员通过构建草地螟（Loxostege sticticalis）气味结合蛋白1（Pheromone-binding protein 1, PBP1）的三维结构，深入探究了其在分子水平上识别气味物质的精细机制。利用同源建模技术成功获得了LstiPBP1的结构模型，随后通过分子 docking 方法将其与六种气味分子——包括^顺式-3-己烯乙酸酯（cis-3-hexenyl acetate）、萘（naphthalene）、庚醛（heptaldehyde）、苯乙醇（phenethyl alcohol）、α-紫罗兰酮（α-ionone）以及^(E)-11-十四碳烯醇（(E)-11-tetradecenol）——分别进行对接，得到了相应的复合物结构。

为了深入研究这些复合物的动态相互作用，对每个体系均进行了分子动力学（MD, Molecular Dynamics）模拟。分析结果表明，LstiPBP1与这些气味分子的结合主要依赖于疏水相互作用，其能量贡献主要来源于范德华力。此外，研究还识别出了LstiPBP1上与不同气味分子结合相关的关键“热点”残基。为了验证模拟模型的准确性，还对这些关键残基进行了计算机辅助的定点突变研究。

这项研究阐明了LstiPBP1识别气味分子的特异性相互作用模式，其发现为未来开发针对昆虫嗅觉系统的干扰剂或抑制剂奠定了重要的分子基础。