茶皂素与豌豆分离蛋白的非共价相互作用：浓度依赖性结构调控及乳化稳定机制研究

《Food Hydrocolloids》：Non-covalent interactions between tea saponin and pea protein isolate: concentration-dependent effects on structural property and emulsifying stability

本文系统研究了茶皂素（TS）与豌豆分离蛋白（PPI）通过疏水作用和氢键发生的非共价相互作用，发现1.0% TS可诱导PPI结构部分展开，形成最小粒径（187.93 nm）、最低PDI（0.29）及最高绝对ζ电位（-21.70 mV）的复合物，显著提升纳米乳液的界面活性和稳定性，为植物蛋白基乳化剂在功能食品中的应用提供新策略。

　　

^材料

中链甘油三酯（MCT）和茶皂素（TS）购自上海源叶生物科技有限公司。豌豆分离蛋白（PPI，蛋白质含量约85.2%）购自山东禹王工业有限公司。BCA蛋白检测试剂盒购自北京索莱宝科技有限公司。本研究使用的其他化学试剂均为分析纯。

^{PPI溶液的制备}

PPI溶液的制备参考Zhang等人（2022）的方法并稍作修改：

^{氨基酸组成与临界胶束浓度}

表1展示了PPI的氨基酸组成。该蛋白具有均衡的氨基酸谱，其中赖氨酸（Lys）含量较高——这是大多数谷物蛋白中的主要限制性氨基酸，凸显了其高营养价值。疏水性残基（异亮氨酸Ile、亮氨酸Leu、酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe）占相当大比例，表明其具有促进蛋白在水-油界面吸附的强大潜力。此外，丰富的碱性残基（赖氨酸Lys、组氨酸His、精氨酸Arg）有利于...

^结论

本研究表明，TS通过疏水作用和氢键与PPI相互作用，诱导蛋白质结构部分展开。TS的加入显著改善了PPI的理化和乳化特性，其中1.0% TS的复合物产生了最小的粒径、增强的界面性能和最稳定的纳米乳液。然而，在更高浓度下，过量的TS反而会对PPI的结构和乳化性能产生不利影响。这些发现突显了...