BPH1通过泛素化降解AtSAP9负调控ABA信号通路的机制研究

《Plant Molecular Biology》：BPH1 negatively regulates ABA signaling via AtSAP9 degradation

本研究揭示拟南芥BPH1作为CRL3底物受体，通过泛素-蛋白酶体途径降解ABA信号正调控因子AtSAP9的分子机制。研究人员通过酵母双杂交、BiFC等技术证实二者互作，细胞降解实验表明BPH1依赖26S蛋白酶体负调控AtSAP9稳定性，为ABA信号转导调控网络提供新靶点。

　　

先前研究表明BPH1会抑制脱落酸（ABA）介导的细胞响应。为深入解析BPH1在ABA信号通路中的作用机制，本研究筛选了BPH1的潜在结合蛋白。结果发现拟南芥胁迫相关蛋白9（AtSAP9）——一个ABA信号的正调控因子，可与BPH1特异性结合。亚细胞定位显示BPH1与AtSAP9共定位于细胞核和细胞质，酵母双杂交和双分子荧光互补实验进一步证实了二者的直接互作。

无细胞降解实验表明，与野生型（Col-0）提取物相比，MBP-AtSAP9蛋白在bph1突变体提取物中降解速度显著减慢，且该降解过程依赖于蛋白酶体抑制剂MG132的存在。体内实验同样验证了BPH1对AtSAP9蛋白稳定性的负调控作用。尽管AtSAP9本身具有E3泛素连接酶活性，但BPH1的蛋白水平并未受其影响。综上，这些结果说明CRL3型底物受体BPH1可能通过泛素-蛋白酶体系统依赖的AtSAP9降解途径，行使ABA信号通路的负调控功能。