氧化调控对鳢肌原纤维蛋白乳液稳定性的影响机制：结构变化与界面行为的关联研究

《Food and Chemical Toxicology》：Effects of oxidation on the emulsion properties of snakehead ( Channa argus) myofibrillar protein: Roles of structural and interfacial changes

本研究发现适度氧化（≤4?mM?H2O2）可通过增强鳢肌原纤维蛋白（MP）结构柔性、暴露疏水基团，显著提升其界面吸附动力学参数（Kdiff、KP、KR）和乳液稳定性；而过度氧化（≥8?mM）则引发蛋白聚集导致功能劣变。该研究为精准调控蛋白质氧化程度以优化食品乳液体系提供了理论依据。

　　

章节亮点

材料

新鲜鳢鱼（Channa argus）与混合植物油（含40%大豆油、40%花生油和20%玉米油）购自中国镇江本地超市。所有实验操作均符合相关法规和机构准则，并经过伦理委员会批准。牛血清白蛋白（BSA）、二硝基苯甲酸（DTNB）和固绿染料购自阿拉丁工业公司。其他所用化学试剂均为分析纯。

蛋白质氧化体系的构建

如图1A所示，随着H₂O₂浓度增加，巯基（-SH）含量逐渐降低（P?2O₂处理使巯基含量减少21.7%，而16?mM处理组则骤降35.2%。同时二硫键含量显著上升，在4?mM?H₂O₂孵育后达到峰值8.21?mol/10⁵?g蛋白（图1A），但在16?mM组回落至6.87?mol/10⁵?g蛋白。羰基含量变化趋势与二硫键类似，先升后降（图1B）。

讨论

H₂O₂通过攻击MP氨基酸侧链引发氧化修饰，其中半胱氨酸的巯基最易被氧化为二硫键等产物（Ma等，2022）。本研究中适度氧化（≤4?mM）促使二硫键和羰基含量增加，而过度氧化（≥8?mM）反而导致其含量下降（图1A、图1B）。这种非线性变化提示氧化程度存在临界点：适度氧化如同"蛋白质热身运动"，通过局部结构展开增强界面活性；而过度氧化则引发蛋白"抱团聚集"，反而掩盖功能位点。

结论

本研究揭示氧化程度对MP稳定乳液的能力具有双刃剑效应：适度氧化（≤4?mM?H₂O₂）能巧妙激活MP的构象柔性，促进疏水基团"亮相"界面战场，显著提升扩散（K_diff）、渗透（K_P）和重排（K_R）三大动力学性能，形成致密界面膜；而过度氧化（≥8?mM）则导致蛋白功能"过载宕机"。该发现为通过精准调控氧化工艺提升水产品加工品质提供了新策略。