预酸化通过氢键-磷酸钙网络耦合的多尺度结构重塑机制调控酪蛋白凝胶拉伸性

《Food Hydrocolloids》：Pre-acidification Modulates Stretchability of Casein Gels via Multi-scale Structural Remodeling Mechanisms of Hydrogen Bonding-Calcium Phosphate Network Coupling

本研究发现预酸化(pH 6.0-5.0)通过调控氢键作用力与胶体磷酸钙(CCPs)纳米簇的协同解离，诱导酪蛋白凝胶网络发生多尺度结构重塑。在临界pH 5.2时，凝胶呈现最佳拉伸性能（延伸率121.7%），其机制涉及水分状态向弱结合水(T20)的转化、链流动性增强（高Jmax）及纤维结构有序排列。该研究为功能性乳制品质构设计提供了理论框架。

　　

研究亮点

预酸化诱导的宏观力学优化

酪蛋白凝固凝胶(CMC gels)的拉伸性能定义为酪蛋白网络在单轴拉伸下维持连续拉伸变形直至断裂的能力。如图1A-C所示，CMC凝胶的拉伸性呈现非线性pH依赖趋势，在pH 5.2时观察到最佳延展性。在此临界点，凝胶的延伸率达到24.33毫米（断裂伸长率121.65%），比pH 6.0时高2.7倍。

分子相互作用的重构机制

傅里叶变换红外光谱(FTIR)揭示了预酸化过程中分子间作用力的动态变化。酰胺A带的轻微蓝移表明氢键作用减弱，而-CH₃振动带的变化反映了疏水微环境的重排。同时，胶体磷酸钙(CCPs)纳米簇在pH≤5.4时开始解离，共同促进了蛋白质网络结构的重组。

水分状态的转变

通过低场核磁共振(LF-NMR)分析发现，预酸化促使水分向弱结合状态(T₂₀)重新分布。这种水分状态的转变为蛋白质链的移动和网络重构提供了必要的塑性条件，是实现高拉伸性的关键因素之一。

流变特性的演化

动态流变学分析表明，在最佳拉伸点(pH 5.2)凝胶表现出降低的弹性（低模量）、增强的链流动性（高J_max和低弹性百分比）以及受控的粘性流动（η₀=0.93）。大振幅振荡剪切(LAOS)测试进一步证实了网络在变形过程中的柔顺性。

微观结构的可视化

激光共聚焦扫描显微镜(CLSM)观察显示，在pH 5.2条件下拉伸后的凝胶形成排列良好的纤维状结构。而过度酸化(pH 5.0)则导致网络结构无序化，造成延伸性下降58.3%，印证了宏观力学性能的恶化。

结论

本研究证明预酸化(pH 6.0-5.0)对酪蛋白凝胶的拉伸性产生非线性调控作用，确定pH 5.2为临界转变点。在此条件下，凝胶表现出显著增强的延伸性和热拉伸性，同时具有降低的模量和网络稳定性，以及部分排列的纤维状微观结构。机制研究提示，pH通过调控非共价相互作用——特别是氢键减弱和胶体磷酸钙(CCPs)解离的协同作用——驱动多尺度结构重塑，最终实现拉伸性能的优化。